Başlıca arı sütü proteini - Major royal jelly protein

Başlıca arı sütü proteini
MRJP1.png'nin Yapısı
Dört MRJP1 (yeşil veya mavi), dört apisimin (sarı veya buğday) ve sekiz 24-metilenekolesterol (mavi, mor, turuncu veya kireç çubukları) içeren H benzeri kompleks yapıyı gösteren MRJP1 oligomeri
Tanımlayıcılar
OrganizmaApis mellifera (bal arısı)
SembolMrjp1
Entrez406090
RefSeq (mRNA)NM_001011579.1
RefSeq (Prot)NP_001011579.1
UniProtO18330
Diğer veri
KromozomLG11: 2,57 - 2,57 Mb

Başlıca arı sütü proteinleri (MRJP'ler) bir ailedir salgılanan proteinler bal arısı tarafından. Aile, MRJP1 (ayrıca kraliyetaktin), MRJP2, MRJP3, MRJP4 ve MRJP5, arı sütü tarafından salgılanan işçi arılar. MRJP1, hacim olarak en bol ve en büyük olanıdır. Beş protein, arı sütündeki toplam proteinlerin% 82-90'ını oluşturur.[1][2] Arı sütü, vitaminler, şekerler, yağlar, proteinler ve enzimlerin besin açısından zengin bir karışımıdır. Larvaların beslenmesinde kullanılır.[1] Arı sütü, Geleneksel tıp Antik çağlardan beri ve MRJP'lerin ana tıbbi bileşenler olduğu gösterilmiştir. Onlar sentezlenmiş dokuz genden oluşan bir aile tarafından (mrjp genler), sırayla Sarı meyve sineği gibi gen ailesi (Meyve sineği ) ve bakteriler. Kraliçe larvaların ve işçi larvalarının farklı gelişiminde rol oynadıkları düşünülmektedir. arı kolonisindeki iş bölümü.[1]

Keşif

Arı sütü ile ilgili kimyasal araştırma 1960'larda başladı.[3] Slovak Bilimler Akademisi'nden Jozef Hanes ve Jozef Šimuth, ana arı sütü proteinini ilk hipofarengeal bezler. 1992'de proteini iki molekülden oluşan bir kompleks olarak izole ettiler.[4]

MRJP1 tek bir molekül (monomer) olarak ilk olarak Masaki Kamakura ve ekibi tarafından Toyama Prefectural Üniversitesi 2001 yılında. Arı sütü proteininin tazeliği için potansiyel belirteçler olarak iki protein buldu ve bunları arı sütü proteinleri (RJP-1 ve RJP-2) olarak adlandırdı. RJP-1, daha büyük bir kompleksin (oligomer) bir alt birimi olan 57 kDa'lık bir monomerdi.[5] 2011 yılında Kamakura, RJP-1'in kraliçeyi işçilerden ayıran larva gelişimini kontrol eden ana protein olduğunu iddia etti. Royalactin'e yeni bir isim verdi.[6] O zamandan beri bu iddiaya itiraz edildi.[7]

1994 yılında Hanes ve Šimuth'un ekibi, pRJP57–1 ve pRJP57–2 arı kafasından aldı ve bu genlerin ilk MRJP'ye benzer protein ürettiği bulundu.[8] 1999'a gelindiğinde, birkaç bağımsız bilim adamı beş MRJP'nin varlığını doğruladı.[3] Honeybee Genome Sequencing Consortium, 2006 yılında dokuz MRJP için dokuz gen olduğunu bildirdi.[9]

Yapısı

A. MRJP1 dimerinde MRJP1 ve apisimin'in detaylı etkileşimleri; simetrik moleküller arası C-terminal ve N-terminal etkileşimleri ve moleküller arası C-terminal antiparalel β-yaprak β31 (solda). B. MRJP1 oligomerinde Osl'nin etkileşimleri; MRJP1'in yüzey potansiyelinde dört Osl (ostreasterol veya metilenekolesterol) molekülü; iç iki Osl molekülünün MRJP1 ve apisimin (solda) ile etkileşimleri.

MRJP1, arı sütü içinde en bol bulunan proteindir. Monomer (tek yapı) ve oligomer (birleşik yapı) olmak üzere iki şekilde bulunabilir. Oligomerin moleküler boyutu 290-350'dir kDa. Oligomer, beş monomerin bir kombinasyonudur.[5] Monomerler, başka bir protein apimisin ile ilişkilidir. Monomer kütle olarak 55 kDa iken apimisin 5 kDa'dır. Monomer 432 amino asit içerir ve bölünebilirdir ( yarılmış ) jellein-1, jellein-2 ve jellein-4 gibi üç zincir halinde. Ologomerdeki monomerler, kovalent olmayan bağlar kullanılarak apimisin ile bir arada tutulur. Oligomer, yüksek sıcaklığa dayanıklıdır. MRJP2, MRJP3, MRJP4 ve MRJP5 daha küçüktür ve boyutları 49 ile 80 kDa arasındadır.[10]

Sentez

MRJP8 dışında tüm MRJP'ler hipofaringeal bezlerden sentezlenir. MRJP8, bakıcı arıların kafasında, özellikle de arılardaki Kenyon hücreleri tarafından üretilir. mantar gövdeleri.[11] MRJP1 ila 5'in yalnızca genç kadın işçiler (hemşireler) tarafından üretildiği daha önce belirlenmişti; dolayısıyla genler mrjp1 ila 5 sadece hemşirelerde aktiftir.[12] Ancak daha sonraki araştırmalar bunu gösterdi mrjp genler aynı zamanda toplayıcıda ve kraliçede de ifade edilir, sadece hipofarenkslerinde değil beyinlerinde ve karınlarında da ifade edilir. mrjp1-7 daha yüksek bir aktivite ile işçi arıların kafalarında ifade edilir. mrjp1-4 ve mrjp7 besleyicilere kıyasla bakıcı arılarda. Tersine, mrjp5 ve mrjp6 toplayıcılarda daha aktiftir. mrjp9 tüm dişi arıların baş, göğüs ve karın bölgesinde etkindir. Bu şunu gösterir mrjp9 ailedeki en eski gendir.[13] mrjp1 gen 3038 bp'yi kapsar ve beş intron ile ayrılmış altı ekson içerir.[14]

Fonksiyon

Arı sütünün önemli bir bileşeni olan MRJP'ler, arı larvalarının beslenmesindeki birincil proteinlerdir.[15] Besin değerlerinin yanı sıra, kesin biyolojik işlevleri henüz doğrulanmamıştır.

Tartışma

2011'de Masaki Kamakura, MRJP1'in işbölümünü kontrol ettiğini (polietizm olarak adlandırılır) iddia eden bir çalışma yayınladı.[6] Kamakura, MRJP1'in kraliçe larvalarının işçi larvalarından farklılaşmasında ana faktör olduğunu kanıtladığını iddia etti. Kraliçe larvada, MRJP1 daha hızlı büyümeye neden oluyor gibiydi. gençlik hormonu olgunlaşma süresini azaltırken yumurtalık salgısı ve gelişimi.

Ancak, bu iddiaya daha sonra bir araştırma ekibi tarafından itiraz edildi. Halle-Wittenberg Martin Luther Üniversitesi 2016'da Kamakura'nın ilk çalışmasını tekrarlamaya ve genişletmeye çalıştıklarında.[7] Daha büyük örneklem boyutlarına rağmen, Kamkura'nın bulgularını tekrarlayamadılar ve önceki çalışmanın geçerliliğini sorguladılar. Normal diyetlerle beslenen larvalar ile MRJP1'in deneysel olarak bozunduğu ve etkisiz hale getirildiği diyetler arasında kraliçe yetiştirme başarısında hiçbir fark bulamadılar. Bu 2016 çalışması, MRJP1'in tek başına ana protein olmadığını, ancak MRJP2, MRJP3 ve MRJP5'in kraliçenin larva gelişiminde eşit derecede önemli olduğunu bildirdi; kraliçe tayininin, bir larva tarafından tüketilen toplam besin miktarı tarafından yönlendirildiği teorisiyle tutarlıdır. .[7]

Ekip ayrıca, Kamakura'nın kraliçeleri yetiştirirken% 100 başarı oranı bildirdiğinin gerçekçi olmadığını ve sorgulanabilir olduğunu savundu.[6][7] Martin Luther Üniversitesi ekibi, "... altmış yılda ulaşılan en yüksek oran" olduğunu iddia etti. laboratuvar ortamında Ana arı yetiştiriciliği. "Takım devam etti," Farklı laboratuvarlar içinde ve arasında ana arı belirleme oranında önemli farklılıklar olmasına rağmen ... bizim bilgimize göre, hiçbir zaman% 100'e yaklaşmadı. "[7]

Kullanım

MRJP'ler (bütün arı sütü olarak) farmasötik ve kozmetik alanlarında kullanılır ve reçetesiz satılan gıda takviyeleri olarak ticarileştirilir. Bakterilere, mantarlara ve virüslere karşı antimikrobiyal aktiviteleri vardır. Ayrıca bir yetenek gösterirler düşük kan basıncı, kandaki yağlar (hiperkolesterolemi ), tümör büyümesini durdur laboratuvar ortamında, ve iltihap önleyici.[16]

Yan etki

Arı sütü, kontakt dermatit, akut astım ve anafilaksi gibi ölüme yol açabilen alerjik reaksiyonlarla ilişkilendirilmiştir. Klinik bir tanıda, MRJP1 ve MRJP2'nin ana alerjenler olduğu bulunmuştur.[17] IgE aracılı aşırı duyarlılık reaksiyonlarını indükleyerek tip 1 aşırı duyarlılığa neden olurlar.[18][19]

Referanslar

  1. ^ a b c Buttstedt A, Moritz RF, Erler S (Mayıs 2014). "Sarı gen ailesinin üyeleri olarak bal arısının (Apis mellifera) başlıca arı sütü proteinlerinin kökeni ve işlevi". Cambridge Philosophical Society'nin Biyolojik İncelemeleri. 89 (2): 255–69. doi:10.1111 / brv.12052. PMID  23855350.
  2. ^ Albert S, Bhattacharya D, Klaudiny J, Schmitzová J, Simúth J (Ağustos 1999). "Başlıca arı sütü proteinleri ailesi ve evrimi". Moleküler Evrim Dergisi. 49 (2): 290–7. Bibcode:1999JMolE..49..290A. doi:10.1007 / PL00006551. PMID  10441680.
  3. ^ a b Buttstedt A, Moritz RF, Erler S (Mayıs 2014). "Sarı gen ailesinin üyeleri olarak bal arısının (Apis mellifera) başlıca arı sütü proteinlerinin kökeni ve işlevi". Cambridge Philosophical Society'nin Biyolojik İncelemeleri. 89 (2): 255–69. doi:10.1111 / brv.12052. PMID  23855350.
  4. ^ Hanes J, Šimuth J (2015). "Bal arısının başlıca arı sütü proteininin tanımlanması ve kısmi karakterizasyonu (Apis mellifera L.) ". Arıcılık Araştırmaları Dergisi. 31 (1): 22–26. doi:10.1080/00218839.1992.11101256.
  5. ^ a b Kamakura M, Fukuda T, Fukushima M, Yonekura M (Şubat 2001). "Arı sütündeki 57 kDa proteinin depolamaya bağlı bozunması: tazelik için olası bir işaret". Biyobilim, Biyoteknoloji ve Biyokimya. 65 (2): 277–84. doi:10.1271 / bbb.65.277. PMID  11302159.
  6. ^ a b c Kamakura M (Mayıs 2011). "Royalactin, bal arılarında ana arı farklılaşmasına neden olur". Doğa. 473 (7348): 478–83. Bibcode:2011Natur.473..478K. doi:10.1038 / nature10093. hdl:2123/10940. PMID  21516106.
  7. ^ a b c d e Buttstedt A, Ihling CH, Pietzsch M, Moritz RF (Eylül 2016). "Royalactin bir kraliçenin kraliyet yapımı değildir". Doğa. 537 (7621): E10–2. Bibcode:2016Natur.537E..10B. doi:10.1038 / nature19349. PMID  27652566.
  8. ^ Klaudiny J, Hanes J, Kulifajová J, Albert Š, Šimúth J (1994). "Hemşire bal arısının başından iki cDNA'nın moleküler klonlanması (Apis mellifera L.) arı sütünün ilgili proteinlerini kodlamak için ". Arıcılık Araştırmaları Dergisi. 33 (2): 105–111. doi:10.1080/00218839.1994.11100857.
  9. ^ Honeybee Genome Sequencing Consortium (Ekim 2006). "Apis mellifera bal arısı genomundan sosyal böceklere ilişkin bilgiler". Doğa. 443 (7114): 931–49. Bibcode:2006Natur.443..931T. doi:10.1038 / nature05260. PMC  2048586. PMID  17073008.
  10. ^ Tamura S, Amano S, Kono T, Kondoh J, Yamaguchi K, Kobayashi S, Ayabe T, Moriyama T (Aralık 2009). "Ana arı sütü proteini 1 oligomerinin moleküler özellikleri ve fizyolojik fonksiyonları". Proteomik. 9 (24): 5534–43. doi:10.1002 / pmic.200900541. PMID  20017154.
  11. ^ Kucharski R, Maleszka R, Hayward DC, Ball EE (Temmuz 1998). "Bir arı sütü proteini, bal arısı beyninin mantar gövdelerinde Kenyon hücrelerinin bir alt kümesinde ifade edilir". Die Naturwissenschaften. 85 (7): 343–6. Bibcode:1998NW ..... 85..343K. doi:10.1007 / s001140050512. PMID  9722965.
  12. ^ Ueno T, Nakaoka T, Takeuchi H, Kubo T (Ağustos 2009). "Yaşa bağlı bir rol değişikliği ile ilişkili işçi bal arılarının (Apis mellifera L.) hipofarengeal bezlerinde diferansiyel gen ifadesi". Zooloji Bilimi. 26 (8): 557–63. doi:10.2108 / zsj.26.557. PMID  19719408.
  13. ^ Buttstedt A, Moritz RF, Erler S (Kasım 2013). "Kraliyet gıdalardan daha fazlası - Cinsellerde ve bal arısı Apis mellifera işçilerinde başlıca arı sütü protein genleri". Zoolojide Sınırlar. 10 (1): 72. doi:10.1186/1742-9994-10-72. PMC  4176732. PMID  24279675.
  14. ^ Malecová B, Ramser J, O'Brien JK, Janitz M, Júdová J, Lehrach H, Simúth J (Ocak 2003). "Bal arısı (Apis mellifera L.) mrjp gen ailesi: farazi hızlandırıcıların hesaplamalı analizi ve larva besinlerinin en bol proteinini kodlayan mrjp1'in genomik yapısı". Gen. 303 (16): 165–75. doi:10.1016 / S0378-1119 (02) 01174-5. PMID  12559578.
  15. ^ Fujita T, Kozuka-Hata H, Ao-Kondo H, Kunieda T, Oyama M, Kubo T (Ocak 2013). "Arı sütünün proteomik analizi ve bal arısındaki türev bezlerinin işlevlerinin karakterizasyonu". Proteom Araştırmaları Dergisi. 12 (1): 404–11. doi:10.1021 / pr300700e. PMID  23157659.
  16. ^ Ramazan MF, Al-Ghamdi A (2012). "Arı sütünün biyoaktif bileşikleri ve sağlığı geliştiren özellikleri: Bir inceleme". Fonksiyonel Gıdalar Dergisi. 4 (1): 39–52. doi:10.1016 / j.jff.2011.12.007.
  17. ^ Rosmilah M, Shahnaz M, Patel G, Lock J, Rahman D, Masita A, Noormalin A (Aralık 2008). "Arı sütü Apis mellifera'nın başlıca alerjenlerinin karakterizasyonu". Tropikal Biyotıp. 25 (3): 243–51. PMID  19287364.
  18. ^ Thien FC, Leung R, Baldo BA, Weiner JA, Plomley R, Czarny D (Şubat 1996). "Arı sütünün neden olduğu astım ve anafilaksi". Klinik ve Deneysel Alerji. 26 (2): 216–22. doi:10.1111 / j.1365-2222.1996.tb00082.x. PMID  8835130.
  19. ^ Hayashi T, Takamatsu N, Nakashima T, Arita T (2011). "Bal proteinlerinin immünolojik karakterizasyonu ve MRJP 1'in IgE bağlayıcı protein olarak tanımlanması". Biyobilim, Biyoteknoloji ve Biyokimya. 75 (3): 556–60. doi:10.1271 / bbb.100778. PMID  21389615.

Dış bağlantılar