SOSUI - SOSUI

SOSUI ücretsiz bir çevrimiçi araçtır. ikincil yapı nın-nin proteinler verilenden amino asit dizisi (AAS). Ana amaç, söz konusu proteinin çözünebilir mi yoksa çözülebilir mi olduğunu belirlemektir. transmembran protein.

Tarih

SOSUI'ler algoritma 1996 yılında Tokyo Üniversitesi'nde geliştirilmiştir. Adı, "hidrofobik ", moleküler" müşterilerine "bir gönderme.

SOSUI nasıl çalışır?

Öncelikle SOSUI şunları arar: α helisler bilinenleri hesaba katarak tahmin etmesi nispeten kolay sarmal potansiyeller verilen amino asit dizisinin (AAS). Çok daha zor olan görev, çözünür proteinlerdeki α sarmalları ile zar ötesi proteinlerdekileri birbirinden ayırmaktır, a sarmal, proteinlerde çok yaygın bir ikincil yapı modelidir. OSUI, tahmininde AAS'nin 4 özelliğini kullanır:

  1. "hidropati indeksi "(Kyte und Doolittle 1982)
  2. ağırlıklı varlığı amfifilik amino asitler (AA) ve bunların lokalizasyonu: "amfifilik indeksi"
  3. AA'nın ücreti
  4. AAS'nin uzunluğu

Kyte und Doolittle'ın tamamen tek bir özelliğe dayanan "hidropati indeksi" ile karşılaştırıldığında önemli bir gelişme, "amfifilik indeksi" olarak adlandırılan indeksin tanıtılmasıdır. Bir amfifilik kalıntıya sahip her AA'ya, AA'nın moleküler yapısından türetilen belirli bir değer verilerek hesaplanır. SOSUI'nin amfifilik kriterlerini karşılamak için, kutup hidrofilik kalıntı, doğrudan beta-karbon; en az bir tane olmalı apolar araya karbon yerleştirilmiştir (bu nedenle yalnızca lizin, arginin, histidin, glutamik asit, glutamin, triptofan ve tirozin önemlidir). SOSUI daha sonra, transmembran α helisleri için tipik gibi görünen α sarmallarının uçlarında amfifilik AA birikimlerini arar ( transmembran, amfifilik AA'leri lipid-su sınırına yerleştirerek bu a sarmalları için enerjik olarak en iyi olanı konumlandırır ve bu nedenle proteinin doğru lokalizasyonundan ortak sorumludur). AA'nın ücreti de dikkate alınır; uzunluk önemlidir çünkü biyolojik lipid membranlar Membran kapsayan proteinlerin uzunluğunu belirleyen belirli bir kalınlığa sahiptir.SOSUI'nin geliştiricileri tarafından yayınlanan bir araştırmaya göre, bilinen yapıya sahip seçilmiş bir protein grubunun% 99'unu başarıyla ayırt etti. [1]. Bununla birlikte, bilinen 122 proteinin AAS'ları üzerinde birkaç tahmin aracı gerçekleştiren başka bir çalışma, SOSUI'nin vakaların sadece yaklaşık% 60'ında a sarmallarının sayısı konusunda doğru olduğunu iddia etti. [2]. Ancak transmembran alanların sayısı her zaman kesin olmasa bile, çözünür ve transmembran proteinler arasındaki ayrım genellikle işe yarar, çünkü yalnızca bir proteinin böyle bir alana sahip olup olmadığını bulmak gerekir. Elbette, transmembran a sarmalları olmayan zar proteinleri (ör. Porins ) veya bir kovalent bağ SOSUI tarafından bulunamıyor.

Sonuçlar

Sonuç sayfası ilk olarak genel bilgileri gösterir (uzunluk, ortalama hidrofobiklik). Söz konusu protein bir transmembran proteini ise, transmembran alanlarının sayısı ve bunların lokalizasyonu not edilir. Renkli hidrofobik parçalar içeren bir "hidropati profili"; potansiyel transmembran alanlarının sarmal tekerlek diyagramları da gösterilmektedir. Son görüntü, transmembran proteininin konumuna şematik bir genel bakışı göstermektedir.

Kaynaklar

  1. Hirokawa, Boon-Chieng, Mitaku, SOSUI: Membran proteinleri için sınıflandırma ve ikincil yapı tahmini, Bioinformatics Cilt 14 S. 378-379 (1998) [3] ^
  2. Masami Ikeda, Masafumi Arai, Toshio Shimizu, Transmembran topoloji tahmin yöntemlerinin deneysel olarak karakterize edilmiş bir topoloji veri seti kullanılarak değerlendirilmesi, Genome Informatics 11: 426–427 (2000) [4] ^

Dış bağlantılar