Membran füzyon proteini - Membrane fusion protein - Wikipedia

Membran füzyon proteinleri (kimerik ile karıştırılmamalıdır veya füzyon proteinleri ) neden olan proteinlerdir biyolojik membranların füzyonu. Membran füzyonu birçok biyolojik süreç için, özellikle ökaryotik gelişimde kritiktir ve viral giriş. Füzyon proteinleri, enfeksiyöz zarflı virüsler tarafından kodlanan genlerden, konakçı genomuna entegre edilmiş eski retrovirüslerden,[1] veya yalnızca konak genomu tarafından.[2] Transkripsiyon sonrası Konak tarafından füzyon proteinlerinde yapılan modifikasyonlar, füzojeniteyi, yani eklenmesi ve modifikasyonu büyük ölçüde etkileyebilir. glikanlar ve asetil grupları.[3]

Ökaryotlarda Füzyon

Ökaryotik genomlar birkaç gen aileleri, ana bilgisayar ve viral kökeni, membran füzyonunun yönlendirilmesinde yer alan ürünleri kodlayan. Süre yetişkin somatik hücreler normal koşullar altında tipik olarak membran füzyonuna uğramaz, gametler ve embriyonik hücreler gelişimsel yolları izler kendiliğinden olmayan içinde olduğu gibi membran füzyonunu sürmek plasenta oluşumu, sinsitiyotrofoblast oluşumu ve nörogelişim. Füzyon yolları da gelişiminde rol oynar kas-iskelet sistemi ve gergin sistem Dokular. Vesikül füzyonu dahil olan olaylar nörotransmiter ticareti ayrıca füzyon proteinlerinin katalitik aktivitesine de dayanır.

SNARE ailesi

Syncytin ailesi

Diğer

Patojenik Viral Füzyon

Zarflı virüsler, kinetik enerjiyi füzyon (F) proteinlerinde depolayarak iki plazma zarını birleştirmenin termodinamik engelini kolaylıkla aşarlar. F proteinleri, (1) enfekte olmuş hücrenin komşu hücrelerle kaynaşmasına neden olan konakçı hücre yüzeylerinde bağımsız olarak eksprese edilebilir. sinsityum veya (2) bir tomurcuklanma sürecine dahil edilebilir Virion enfekte olmuş hücreden tam özgürleşme konakçı hücreden plazma membranı. Bazı F bileşenleri yalnızca füzyonu yürütürken, F proteinlerinin bir alt kümesi ile etkileşime girebilir ana bilgisayar faktörleri. Füzyon mekanizmalarına göre kategorize edilen dört F proteini grubu vardır.

Sınıf I

Sınıf I füzyon proteinleri benzer grip virüsü hemagluttinin yapılarında. Füzyon sonrası, aktif bölge bir a-sarmal sargılı sarmal trimerine sahiptir. Bağlanma alanı a-helisler ve N-terminalinin yakınında bulunan hidrofobik füzyon peptidleri açısından zengindir. Füzyon konformasyon değişikliği pH ile kontrol edilebilir.[4][5]

Fusion BileşeniKısaltmaAileVirüsler
Hemagluttinin (H)H, HNOrtomiksoviridae, ParamyxoviridaeGrip, Kızamık, Kabakulak
Glikoprotein 41Gp41RetroviridaeHIV

Sınıf II

Sınıf II proteinler y-tabakalarında baskındır ve katalitik bölgeler çekirdek bölgede lokalizedir. Füzyonu yürütmek için gereken peptit bölgeleri, p-tabakaları arasındaki dönüşlerden oluşturulur.[4][5]

Fusion BileşeniKısaltmaAileVirüsler
Zarf proteiniEFlaviviridaeDang humması, Batı Nil virüsü

Sınıf III

Sınıf III füzyon proteinleri I ve II'den farklıdır. Tipik olarak 5 yapısal alandan oluşurlar, burada C-terminal ucuna lokalize edilmiş alan 1 ve 2 genellikle daha fazla p-tabakası içerir ve N-terminal tarafına daha yakın olan 2-5 alanları a-sarmallarında daha zengindir. Ön füzyon durumunda, sonraki alanlar alan 1'i iç içe geçirir ve korur (yani alan 1, alan 4 tarafından korunan alan 3'te yuvalanmış olan alan 2 tarafından korunur). Alan 1, membran füzyonu için katalitik bölgeyi içerir.[4][5]

Prototip ÖrnekKısaltmaAileVirüsler
VSV GGRhabdoviridaeVesiküler Stomatit Virüsü, Kuduz lyssavirus
HSV-1 gBgBHerpesviridaeHSV-1
Ebolavirüs GlikoproteinGPFiloviridaeZaire -, Sudan- ebolavirüsler, Marburgvirüs

Sınıf IV

Sınıf IV, en küçük füzyon proteinleridir. Bunlar aynı zamanda füzyonla ilişkili küçük transmembran (FAST) proteinleri olarak da adlandırılırlar ve çoğunlukla zarfsız reovirüsler.

Ayrıca bakınız

Referanslar

  1. ^ Viral füzyon proteinlerinin sınıflandırılması içinde TCDB veri tabanı
  2. ^ Klapper, Robert; Stute, Christiana; Schomaker, Oliver; Strasser, Thomas; Janning, Wilfried; Renkawitz-Pohl, Renate; Holz, Anne (2002-01-01). "Drosophila midgut'un iç organ kasları içinde sinsitinin oluşumu duf, sns ve mbc'ye bağlıdır". Gelişim Mekanizmaları. 110 (1): 85–96. doi:10.1016 / S0925-4773 (01) 00567-6. ISSN  0925-4773. PMID  11744371.
  3. ^ Ortega, Victoria; Taş, Jacquelyn A; Contreras, Erik M; Iorio, Ronald M; Aguilar, Hector C (2018-06-06). "Şeker bağımlısı: Mononegavirales sırasındaki glikanların rolleri". Glikobiyoloji. 29 (1): 2–21. doi:10.1093 / glikob / cwy053. ISSN  0959-6658. PMC  6291800. PMID  29878112.
  4. ^ a b c Backovic, Marija; Jardetzky, Theodore S. (Nisan 2009). "Sınıf III viral membran füzyon proteinleri". Yapısal Biyolojide Güncel Görüş. 19 (2): 189–196. doi:10.1016 / j.sbi.2009.02.012. ISSN  0959-440X. PMC  3076093. PMID  19356922.
  5. ^ a b c White, Judith M .; Delos, Sue E .; Brecher, Matthew; Schornberg, Kathryn (2008). "Viral Membran Füzyon Proteinlerinin Yapıları ve Mekanizmaları". Biyokimya ve Moleküler Biyolojide Eleştirel İncelemeler. 43 (3): 189–219. doi:10.1080/10409230802058320. ISSN  1040-9238. PMC  2649671. PMID  18568847.

Dış bağlantılar