Sitokrom - Cytochrome - Wikipedia

Sitokrom c hem ile c.

Sitokromlar redoks aktif proteinler içeren hem çekirdeğinde merkezi bir Fe atomu ile kofaktör. Katılıyorlar elektron taşıma zinciri ve redoks kataliz. Hem türüne ve türüne göre sınıflandırılırlar. bağlama modu. Dört çeşit, Uluslararası Biyokimya ve Moleküler Biyoloji Birliği (IUBMB), sitokromlar a, sitokromlar b, sitokromlar c ve sitokrom d.[1] Sitokrom işlevi geri dönüşümlü ile bağlantılıdır redoks -den değiştirmek demirli (Fe (II)) ile demirli (Fe (III)) yükseltgenme durumu Demir heme çekirdeğinde bulundu.[2] IUBMB tarafından dört sitokrom sınıfına göre sınıflandırmaya ek olarak, aşağıdakiler gibi birkaç ek sınıflandırma: sitokrom o[3] ve sitokrom P450 biyokimyasal literatürde bulunabilir.

Tarih

Sitokromlar başlangıçta 1884'te MacMunn solunum pigmentleri olarak (miyohematin veya histohematin).[4] 1920'lerde, Keilin bu solunum pigmentlerini yeniden keşfetti ve bunlara sitokromlar veya "hücresel pigmentler" adını verdi.[5] Bu hem proteinlerini, en düşük konumlarına göre sınıflandırdı. enerji soğurma bandı indirgenmiş durumlarında ascytokromes a (605 nm), b (≈565 nm) ve c (550 nm). Hemelerin mor ötesi (UV) görünür spektroskopik imzaları, indirgenmiş bis-piridin-bağlı durumdan, yani piridin hemokrom yönteminden heme tipini tanımlamak için hala kullanılmaktadır. Her sınıf içinde sitokrom a, bveya cerken sitokromlar ardışık olarak numaralandırılır, ör. Cyt c, cyt c1ve cyt c2, daha yeni örnekler, azaltılmış durumdaki R-bandı maksimumları, ör. Cyt c559.[6]

Yapı ve işlev

hem grup, oldukça konjuge bir halka sistemidir ( elektronlar çok hareketli olması) bir demir iyonunu çevreliyor. Sitokromlardaki demir, genellikle bir demir (Fe2+) ve bir ferrik (Fe3+) bir ferroxo (Fe4+) durumu katalitik ara ürünlerde bulunur.[1] Sitokromlar, bu nedenle, elektron transfer reaksiyonları ve kataliz hem demirlerinin indirgenmesi veya oksidasyonu ile. Sitokromların hücresel konumu, işlevlerine bağlıdır. Olarak bulunabilir küresel proteinler ve zar proteinleri.

Sürecinde oksidatif fosforilasyon, küresel sitokrom cc proteini zara bağlı elektron transferinde rol oynar karmaşık III -e karmaşık IV. Kompleks III'ün kendisi, biri b-tipi sitokrom, diğeri ise c-tipi sitokrom olan birkaç alt birimden oluşur. Her iki alan da kompleks içinde elektron transferinde rol oynar. Kompleks IV, elektronları aktaran ve reaksiyonunu katalize eden bir sitokrom a / a3 alanı içerir. oksijen Suya. Fotosistem II, ilk protein kompleksi içinde ışığa bağlı reaksiyonlar oksijenli fotosentez, bir sitokrom b alt birimi içerir. Siklooksijenaz 2 dahil olan bir enzim iltihap, bir sitokrom b proteinidir.

1960'ların başında doğrusal bir evrim sitokromların Emanuel Margoliash[7] bu yol açtı moleküler saat hipotez. Görünüşte sabit olan sitokromların evrim hızı, çeşitli organizmaların bir hücreden ne zaman sapmış olabileceğini belirlemeye çalışırken yardımcı bir araç olabilir. ortak ata.[8]

Türler

Çeşitli sitokrom türleri mevcuttur ve aşağıdakilerle ayırt edilebilir: spektroskopi, hem grubunun tam yapısı, inhibitör duyarlılığı ve indirgeme potansiyeli.[9]

Dört tür sitokrom, protez gruplarına göre ayırt edilir:

TürProstetik grup
Sitokrom ahem A
Sitokrom bhem B
Sitokrom cheme C (kovalent bağlı heme b)[10]
Sitokrom dheme D (Γ-spirolaktonlu Heme B)[11]

"Sitokrom e" yoktur, ancak sitokrom f, bulundu sitokrom b6f kompleksi bitki c-tipi bir sitokromdur.[12]

İçinde mitokondri ve kloroplastlar, bu sitokromlar genellikle elektron taşınması ve ilgili metabolik yollar:[13]

SitokromlarKombinasyon
a ve a3Sitokrom c oksidaz ("Kompleks IV"), çözünebilir olarak komplekse iletilen elektronlarla sitokrom c (dolayısıyla adı)
b ve c1Koenzim Q - sitokrom c redüktaz ("Karmaşık III")
b6 ve fPlastoquinol — plastosiyanin redüktaz

Farklı bir sitokrom ailesi, sitokrom P450 aile, karakteristik olarak adlandırılmıştır Soret zirvesi hem demiri indirgendiğinde 450 nm'ye yakın dalga boylarında ışığın emilmesiyle oluşur ( sodyum ditiyonit ) ve karmaşık karbonmonoksit. Bu enzimler öncelikle steroidogenez ve detoksifikasyon.[14][9]

Referanslar

  1. ^ a b "Uluslararası Biyokimya Birliği (NC-IUB) İsimlendirme Komitesi. Elektron transfer proteinlerinin isimlendirilmesi. Öneriler 1989". Biyolojik Kimya Dergisi. 267 (1): 665–677. 1992-01-05. ISSN  0021-9258. PMID  1309757.
  2. ^ L., Lehninger, Albert (2000). Biyokimyanın Lehninger Prensipleri (3. baskı). New York: Worth Yayıncılar. ISBN  978-1572591530. OCLC  42619569.
  3. ^ Puustinen, A .; Wikström, M. (1991-07-15). "Escherichia coli'den o sitokromun hem grupları". Ulusal Bilimler Akademisi Bildiriler Kitabı. 88 (14): 6122–6126. doi:10.1073 / pnas.88.14.6122. ISSN  0027-8424. PMC  52034. PMID  2068092.
  4. ^ Mac Munn, C.A (1886). "Myohaematin ve Histohaematins üzerine Araştırmalar". Londra Kraliyet Cemiyeti'nin Felsefi İşlemleri. 177: 267–298. doi:10.1098 / rstl.1886.0007. JSTOR  109482.
  5. ^ Keilin, D. (1925-08-01). "Hayvanlarda, mayalarda ve daha yüksek bitkilerde ortak olan bir solunum pigmenti olan sitokrom üzerinde". Proc. R. Soc. Lond. B. 98 (690): 312–339. doi:10.1098 / rspb.1925.0039. ISSN  0950-1193.
  6. ^ Reedy, C. J .; Gibney, B.R. (Şubat 2004). "Heme protein meclisleri". Chem Rev. 104 (2): 617–49. doi:10.1021 / cr0206115. PMID  14871137.
  7. ^ Margoliash, E. (1963). "Sitokrom C'nin Birincil Yapısı ve Evrimi". Amerika Birleşik Devletleri Ulusal Bilimler Akademisi Bildirileri. 50 (4): 672–679. doi:10.1073 / pnas.50.4.672. ISSN  0027-8424. PMC  221244. PMID  14077496.
  8. ^ Kumar, Sudhir (2005). "Moleküler saatler: kırk yıllık evrim". Doğa Yorumları. Genetik. 6 (8): 654–662. doi:10.1038 / nrg1659. ISSN  1471-0056. PMID  16136655.
  9. ^ a b "Biyolojik oksidasyon, oksidatif fosforilasyon ve ATP sentezinin araştırılması. Oksidatif fosforilasyonun inhibitörü ve ayırıcıları". Alındı 2020-02-02.
  10. ^ Sitokrom + c + Grubu ABD Ulusal Tıp Kütüphanesinde Tıbbi Konu Başlıkları (MeSH).
  11. ^ Murshudov, G .; Grebenko, A .; Barynin, V .; Dauter, Z .; Wilson, K .; Vainshtein, B .; Melik-Adamyan, W .; Bravo, J .; Ferrán, J .; Ferrer, J. C .; Switala, J .; Loewen, P. C .; Fita, I. (1996). "Heme'nin yapısı d nın-nin Penicillium vitale ve Escherichia coli katalazlar ". Biyolojik Kimya Dergisi. 271 (15): 8863–8868. doi:10.1074 / jbc.271.15.8863. PMID  8621527.
  12. ^ Bendall, Derek S. (2004). "Sitokromun Bitmemiş Hikayesi f". Fotosentez Araştırması. 80 (1–3): 265–276. doi:10.1023 / b: pres.0000030454.23940.f9. ISSN  0166-8595. PMID  16328825.
  13. ^ Doidge, Norman (2015). Beynin iyileştirme yolu: nöroplastisitenin sınırlarından olağanüstü keşifler ve kurtarmalar. Penguin Grubu. s. 173. ISBN  978-0-698-19143-3.
  14. ^ Miller, Walter L .; Gucev, Zoran S. (2014), "Steroidogenezde İlk Basamaklardaki Bozukluklar", Genetik Steroid Bozuklukları, Elsevier, s. 145–164, doi:10.1016 / b978-0-12-416006-4.00011-9, ISBN  9780124160064

Dış bağlantılar