Oksaloasetat dekarboksilaz - Oxaloacetate decarboxylase - Wikipedia
| oksaloasetat dekarboksilaz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tanımlayıcılar | |||||||||
| EC numarası | 4.1.1.3 | ||||||||
| CAS numarası | 9024-98-0 | ||||||||
| Veritabanları | |||||||||
| IntEnz | IntEnz görünümü | ||||||||
| BRENDA | BRENDA girişi | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme görünümü | ||||||||
| KEGG | KEGG girişi | ||||||||
| MetaCyc | metabolik yol | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB yapılar | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gen ontolojisi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Na + -taşıyan oksaloasetat dekarboksilaz beta alt birimi | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tanımlayıcılar | |||||||||
| Sembol | OAD_beta | ||||||||
| Pfam | PF03977 | ||||||||
| Pfam klan | CL0064 | ||||||||
| InterPro | IPR005661 | ||||||||
| TCDB | 3.B.1 | ||||||||
| |||||||||
| Oksaloasetat dekarboksilaz, gama zinciri | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tanımlayıcılar | |||||||||
| Sembol | OAD_gamma | ||||||||
| Pfam | PF04277 | ||||||||
| InterPro | IPR005899 | ||||||||
| TCDB | 3.B.1 | ||||||||
| |||||||||
Oksaloasetat dekarboksilaz bir karboksi liyaz dönüşümünde yer alan oksaloasetat içine piruvat.
Alt kategoriye ayrılmıştır EC 4.1.1.3.
Belirli bir organizmadaki oksaloasetat dekarboksilaz aktivitesi, malik enzim, piruvat kinaz, malat dehidrojenaz piruvat karboksilaz ve PEP karboksikinaz veya "gerçek" oksaloasetat dekarboksilazların aktivitesi. İkinci enzimler, geri dönüşümsüz olanı katalize eder. dekarboksilasyon oksaloasetat içerir ve (i) olarak sınıflandırılabilir iki değerli katyon bağımlı oksaloasetat dekarboksilazlar ve (ii) zara bağlı sodyum bağımlı ve biyotin içeren oksaloasetat dekarboksilazlar enterobakteriler.[2][3]
Kinetik Özellikler
İki değerlikli katyon bağımlı dekarboksilaz ailesinden bir oksaloasetat dekarboksilaz izole edilmiştir. Corynebacterium glutamicum 1995'te Jetten ve ark. Bu enzim seçici olarak oksaloasetatın dekarboksilasyonunu katalize etti. piruvat ve a ile CO2 Km 2,1 mM, Vmax 158 umol ve kcat 311 s ^ -1.[3] Mn2 + için 1.2 mM'lik bir Km ile enzimatik aktivite için Mn2 + gerekliydi.
Mitokondri ve çözünür sitoplazmada bulunan bir oksaloasetat dekarboksilaz, 1974 yılında Wojtcak ve diğerleri tarafından sıçan karaciğer hücrelerinden izole edilmiş ve saflaştırılmıştır. Enzim, iki değerlikli katyonlar tarafından aktive edilmedi veya kenetleme maddeleri tarafından engellenmedi. Belirlenen Km değeri 0.55 mM idi ve enzim için optimum pH 6.5 ile 7.5 arasındaydı.[4]
Sitoplazmik Enzimler
Gibi farklı mikroorganizmalarda bulunur Pseudomonas, Asetobakter, C. glutamicum, Veillonella parvula, ve A. vinelandii, sitoplazmik oksaloasetat dekarboksilazlar, Mn2 +, Co2 +, Mg2 +, Ni2 + veya Ca2 + gibi iki değerlikli katyonların varlığına bağlıdır. Bu enzimler tarafından inhibe edilir asetil-CoA ve ADP.[2]
Membran Bağlı Enzimler
Membran bağlı oksaloasetat dekarboksilaz, Na + transport dekarboksilaz ailesinin birincil olarak hareket ettiği gösterilen ilk enzimdir. Na + pompası.[5] Bu enzim ailesi, tamamı sadece anaerobik bakterilerde bulunan metilmalonil-CoA dekarboksilaz, malonat dekarboksilaz ve glutanoil-CoA dekarboksilazı içerir.[6]
Oksaloasetatın beta-keto asidinin dekarboksile edilmesi, gerekli olan bedava enerji pompalamak sodyum iyonları lipit çift tabakası boyunca. Ortaya çıkan sodyum gradyanı ATP sentezini yönlendirir, çözünen taşıma ve hareketlilik.[7] Pompa tarafından katalize edilen genel reaksiyon, iki hücre içi Na + iyonunun bir ekstra hücresel H + iyonu ile değiştirilmesidir; reaksiyon, alfa alt biriminin karboksiltransferaz alanında oksaloasetatın enzimle katalize edilen dekarboksilasyonu ile başlatılır, piruvat ve karboksibiyotin.[8] Oksaloasetat dekaboksilaz pompası da geri dönüşümlüdür: yüksek hücre dışı Na + konsantrasyonlarında pompa, oksaloasetat oluşturmak için piruvatın karboksilasyonu ile Na + 'nın yokuş aşağı hareketini sitozole bağlar.[9]
Bu ailenin üyeleri enzimler tipik olarak trimerler alfa, beta ve gama'dan oluşur alt birimler.[10][11] Beta ve gama alt birimleri integral membran proteinleri.[11][12] ~ 45kDa beta alt biriminde dokuz zar ötesi Karboksibiyotinin dekarboksilasyonunu Na + 'nın sitoplazmadan translokasyonuna bağlamaya hizmet eden segmentler periplazma.[7] Küçük ~ 9kDa gama alt birimi bir integral membran proteini N-terminalinde tek bir sarmal, ardından bir hidrofilik Alfa alt birimi ile etkileşime giren C-terminal alanı. Gama alt birimi, kompleksin genel kararlılığı için gereklidir ve muhtemelen alfa ve beta alt birimlerini yerinde tutmak için bir çapa görevi görür.[13][14] Ayrıca, gama alt birimi, alfa alt birimindeki oksaloasetat dekarboksilasyon oranını önemli ölçüde hızlandırır ve bu, Zn2 + metal iyonunun koordinasyonu hidrofilik C-terminalinde birkaç tortu ile.[8]
~ 65kDa olan alfa alt birimi, biyotinlenmiş bir periferik membran proteini zarın sitozolik tarafında.[8] Alfa alt birimi içinde karboksil transferaz (CT) alanı, oksaloasetat dekarboksilaz gama birleşme alanı ve biyotin karboksil taşıyıcı alanı. kristal yapı CT alanının bir TIM varil bir Zn2 + iyonu ile koordine eden bir dimer oluşumunda kıvrım katalitik bölge.[13] Enzim, spesifik olarak tamamen inaktive edilir. mutagenez Asp17, His207 ve His209'un ligandlar Zn2 + metal iyonu için veya Lys178 tarafından aktif site Zn2 + ve Lys178'in kataliz için gerekli olduğunu düşündürmektedir.[6]
Ayrıca bakınız
Referanslar
- ^ Studer, Remo; Dahinden, Pius; Wang, Wei-Wu; Auchli, Yolanda; Li, Xiao-Dan; Dimroth, Peter (2007-03-23). "Vibrio cholerae'den Oksaloasetat Dekarboksilaz Na + Pompasının Karboksiltransferaz Alanının Kristal Yapısı". Moleküler Biyoloji Dergisi. 367 (2): 547–557. doi:10.1016 / j.jmb.2006.12.035. ISSN 0022-2836. PMID 17270211.
- ^ a b Sauer U, Eikmanns BJ (Eylül 2005). "Bakterilerde karbon akışı dağılımı için anahtar noktası olarak PEP-piruvat-oksaloasetat düğümü". FEMS Mikrobiyoloji İncelemeleri. 29 (4): 765–94. doi:10.1016 / j.femsre.2004.11.002. PMID 16102602.
- ^ a b Jetten MS, Sinskey AJ (1995). "Corynebacterium glutamicum'dan oksaloasetat dekarboksilazın saflaştırılması ve özellikleri". Antonie van Leeuwenhoek. 67 (2): 221–7. doi:10.1007 / bf00871217. PMID 7771770. S2CID 20685117.
- ^ Wojtczak AB, Walajtys E (Mayıs 1974). "Sıçan karaciğerinden mitokondriyal oksaloasetat dekarboksilaz". Biochimica et Biophysica Açta (BBA) - Bioenergetics. 347 (2): 168–82. doi:10.1016/0005-2728(74)90042-5. PMID 4407365.
- ^ Dimroth P (Ocak 1982). "Klebsiella aerogenes'ten zara bağlı ve Na + ile aktive edilmiş oksaloasetat dekarboksilaz tarafından oksaloasetatın dekarboksilasyonu üzerine sodyum iyonlarının elektrokimyasal gradyanının oluşturulması". Avrupa Biyokimya Dergisi. 121 (2): 443–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1982.tb05807.x. PMID 7037396.
- ^ a b PDB: 2NX9; Studer R, Dahinden P, Wang WW, Auchli Y, Li XD, Dimroth P (Mart 2007). "Vibrio cholerae'den oksaloasetat dekarboksilaz Na + pompasının karboksiltransferaz alanının kristal yapısı". Moleküler Biyoloji Dergisi. 367 (2): 547–57. doi:10.1016 / j.jmb.2006.12.035. PMID 17270211.
- ^ a b Dimroth P, Jockel P, Schmid M (Mayıs 2001). "Oksaloasetat dekarboksilaz Na (+) pompasının bağlantı mekanizması". Biochimica et Biophysica Açta (BBA) - Bioenergetics. 1505 (1): 1–14. doi:10.1016 / S0005-2728 (00) 00272-3. PMID 11248184.
- ^ a b c Lietzan AD, St Maurice M (Şubat 2014). "Oksaloasetat dekarboksilaz aktivitesine sahip fonksiyonel olarak çeşitli biyotine bağımlı enzimler". Biyokimya ve Biyofizik Arşivleri. Kofaktör Destekli Enzimatik Kataliz. 544: 75–86. doi:10.1016 / j.abb.2013.10.014. PMID 24184447.
- ^ Dimroth P, Hilpert W (1984-10-01). "Sodyum pompaları oksaloasetat dekarboksilaz ve metilmalonil-CoA dekarboksilazın tersine çevrilmesiyle piruvat ve asetil koenzim A'nın karboksilasyonu". Biyokimya. 23 (22): 5360–5366. doi:10.1021 / bi00317a039.
- ^ Bott M, Pfister K, Burda P, Kalbermatter O, Woehlke G, Dimroth P (Aralık 1997). "Propionigenium modestum'dan Metilmalonil-CoA dekarboksilaz - yapısal genlerin klonlanması ve dizilenmesi ve enzim kompleksinin saflaştırılması". Avrupa Biyokimya Dergisi. 250 (2): 590–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1997.0590a.x. PMID 9428714.
- ^ a b Laussermair E, Schwarz E, Oesterhelt D, Reinke H, Beyreuther K, Dimroth P (Eylül 1989). "Klebsiella pneumoniae'nin sodyum iyonu yer değiştiren oksaloasetat dekarboksilaz. Entegre zara bağlı alt birimlerin beta ve gama dizisi". Biyolojik Kimya Dergisi. 264 (25): 14710–5. PMID 2549031.
- ^ Schmid M, Wild MR, Dahinden P, Dimroth P (Ocak 2002). "Oksaloasetat dekarboksilaz Na (+) pompasının alt birimi gama: kompleksin diğer alt birimleri / alanları ile etkileşim ve Zn (2+) metal iyonu için bağlanma sahası". Biyokimya. 41 (4): 1285–92. doi:10.1021 / bi015764l. PMID 11802728.
- ^ a b Inoue M, Li X (Kasım 2015). "Yapısal analiz için son derece aktif ve stabil oksaloasetat dekarboksilaz Na⁺ pompa kompleksi". Protein Ekspresyonu ve Saflaştırma. 115: 34–8. doi:10.1016 / j.pep.2015.05.008. PMID 25986323.
- ^ Di Berardino M, Dimroth P (Ağustos 1995). "Oksaloasetat dekarboksilaz Na + pompasının sentezi ve Escherichia coli'deki tek tek alt birimleri ve işlevlerinin analizi". Avrupa Biyokimya Dergisi. 231 (3): 790–801. doi:10.1111 / j.1432-1033.1995.tb20763.x. PMID 7649179.
daha fazla okuma
- Dahinden P, Auchli Y, Granjon T, Taralczak M, Wild M, Dimroth P (Şubat 2005). "Vibrio cholerae'nin oksaloasetat dekarboksilazı: Escherichia coli'deki genlerin saflaştırılması, karakterizasyonu ve ifadesi" (PDF). Mikrobiyoloji Arşivleri. 183 (2): 121–9. doi:10.1007 / s00203-004-0754-5. hdl:20.500.11850/33874. PMID 15647905. S2CID 30038827.
Dış bağlantılar
- oksaloasetat + dekarboksilaz ABD Ulusal Tıp Kütüphanesinde Tıbbi Konu Başlıkları (MeSH)
