Denatürasyon (biyokimya) - Denaturation (biochemistry) - Wikipedia

Sıcaklığın etkileri enzim aktivite. En çok artan sıcaklık reaksiyon hızını artırır (Q10 katsayısı ). Orta - katlanmış ve fonksiyonel enzim fraksiyonu, denatürasyon sıcaklığının üzerine düşer. Alt - sonuç olarak, bir enzim optimaldir reaksiyon hızı orta sıcaklıktadır.
IUPAC tanım
Proteinlerin veya nükleik asitlerin doğal ikincil ve / veya üçüncül ve / veya dördüncül yapılarının kısmen veya tamamen değiştirilmesi işlemi biyoaktivite.

Not 1: Ref verilen tanımdan değiştirilmiştir.[1]

Not 2: Denatürasyon, proteinler ve nükleik asitler yüksek sıcaklığa veya aşırı pH'a veya fizyolojik olmayan tuz konsantrasyonlarına, organik çözücülere, üre veya diğer kimyasal maddelere maruz kaldığında meydana gelebilir.

Not 3: Bir enzim denatürize edildiğinde katalitik aktivitesini kaybeder.[2]

Denatürasyon olduğu bir süreçtir proteinler veya nükleik asitler kaybetmek Kuaterner yapı, üçüncül yapı, ve ikincil yapı onların içinde bulunan yerel eyalet, bazı harici stres veya güçlü bir bileşik gibi bir bileşiğin uygulanmasıyla asit veya temel konsantre inorganik tuz, bir organik çözücü (ör. alkol veya kloroform ), radyasyon veya sıcaklık.[3] Canlı bir hücredeki proteinler denatüre edilirse, bu, hücre aktivitesinin bozulmasına ve muhtemelen hücre ölümüne neden olur. Protein denatürasyonu ayrıca hücre ölümünün bir sonucudur.[4][5] Denatüre proteinler, çok çeşitli özellikler sergileyebilir. konformasyonel değişim ve çözünürlük kaybı toplama maruz kalması nedeniyle hidrofobik gruplar. Denatüre proteinler 3 boyutlu yapılarını kaybeder ve bu nedenle işlev göremez.

Protein katlama olup olmadığının anahtarıdır küresel veya zar proteini işini doğru şekilde yapabilir; işlev görmesi için doğru şekle katlanması gerekir. Ancak, hidrojen bağları Katlanmada büyük rol oynayan, oldukça zayıftır ve bu nedenle ısı, asitlik, değişen tuz konsantrasyonları ve proteini denatüre edebilen diğer stres faktörlerinden kolayca etkilenir. Bu bir neden homeostaz dır-dir fizyolojik olarak çoğu için gerekli yaşam formları.

Bu kavramın ilgisi yok denatüre alkol, insan tüketimine uygun hale getirmek için katkı maddeleri ile karıştırılmış alkol olan.

Yaygın örnekler

(Üst) Protein albümin yumurta beyazında, yumurta pişirildiğinde denatürasyona ve çözünürlük kaybına uğrar. (Alt) Ataç, denatürasyon sürecinin kavramsallaştırılmasına yardımcı olmak için görsel bir analoji sağlar.

Yemek pişirildiğinde, proteinlerinden bazıları denatüre olur. Bu nedenle haşlanmış yumurta sertleşir ve pişmiş et sertleşir.

Proteinlerde denatüre etmenin klasik bir örneği, tipik olarak büyük ölçüde tipik olan yumurta beyazlarından gelir. yumurta albüminleri Suda. Yumurtalardan taze çıkan yumurta beyazı şeffaf ve sıvıdır. Pişirme termal olarak kararsız beyazlar onları opak hale getirerek birbirine bağlı katı bir kütle oluşturur.[6] Aynı dönüşüm, denatüre edici bir kimyasal ile gerçekleştirilebilir. Bir beher içine yumurta akı dökmek aseton ayrıca yumurta beyazlarını yarı saydam ve katı hale getirecektir. Oluşan cilt kıvrılmış süt, denatüre proteinin başka bir yaygın örneğidir. Olarak bilinen soğuk meze Ceviche çiğ balık ve kabuklu deniz hayvanlarının asitli turunçgil turşusunda ısı olmadan kimyasal olarak "pişirilmesiyle" hazırlanır.[7]

Protein denatürasyonu

Denatüre proteinler çok çeşitli özellikler sergileyebilir. çözünürlük -e protein toplanması.

Fonksiyonel proteinler dört seviyede yapısal organizasyona sahiptir:
1) Birincil yapı: polipeptit zincirindeki amino asitlerin doğrusal yapısı
2) İkincil yapı: bir alfa sarmalında veya beta tabakasında peptit grubu zincirleri arasındaki hidrojen bağları
3) Üçüncül yapı: Alfa sarmalların ve katlanmış beta sarmalların üç boyutlu yapısı
4) Kuaterner yapı: çoklu polipeptitlerin üç boyutlu yapısı ve birbirine nasıl uydukları
Denatürasyon süreci:
1) Kuaterner bir yapı gösteren fonksiyonel protein
2) Isı uygulandığında, proteinin molekül içi bağlarını değiştirir.
3) Polipeptitlerin (amino asitler) açılması

Arka fon

Proteinler veya Polipeptitler polimerleridir amino asitler. Bir protein, ribozomlar tarafından kodlanan RNA'yı "okuyan" kodonlar gende ve gerekli amino asit kombinasyonunu genetik talimat olarak bilinen bir süreçte tercüme. Yeni oluşturulan protein zinciri daha sonra posttranslasyonel değişiklik hangi ek atomlar veya moleküller örneğin eklenir bakır, çinko veya Demir. Bu post-translasyonel modifikasyon süreci tamamlandıktan sonra, protein katlanmaya başlar (bazen kendiliğinden ve bazen de enzimatik yardım), kendi kendine kıvrılır, böylece hidrofobik protein elementleri yapının derinliklerine gömülüdür ve hidrofilik elemanlar dışarıda son bulur. Bir proteinin son şekli, çevresiyle nasıl etkileşime girdiğini belirler.

Protein katlama, bir protein (Hidrofobik, elektrostatik ve Van Der Waals Etkileşimleri) içindeki önemli miktarda zayıf molekül içi etkileşimler ile protein-çözücü etkileşimleri arasındaki dengeden oluşur.[8] Sonuç olarak, bu süreç büyük ölçüde proteinin içinde bulunduğu çevresel duruma bağlıdır.[8] Bu çevresel koşullar aşağıdakileri içerir ve bunlarla sınırlı değildir: sıcaklık, tuzluluk, basınç ve dahil olan çözücüler.[8] Sonuç olarak, aşırı streslere (örneğin ısı veya radyasyon, yüksek inorganik tuz konsantrasyonları, güçlü asitler ve bazlar) maruz kalma, bir proteinin etkileşimini bozabilir ve kaçınılmaz olarak denatürasyona yol açabilir.[9]

Bir protein denatüre edildiğinde, ikincil ve üçüncül yapılar değişir, ancak peptid bağları amino asitler arasındaki birincil yapı bozulmadan bırakılır. Proteinin tüm yapısal seviyeleri işlevini belirlediğinden, protein, denatüre olduktan sonra artık işlevini yerine getiremez. Bu, zıttır doğası gereği yapılandırılmamış proteinler, onların içinde ortaya çıkan yerel eyalet ancak yine de işlevsel olarak aktiftir ve biyolojik hedeflerine bağlandığında katlanma eğilimindedir.[10]

Protein yapısı seviyelerinde denatürasyon nasıl gerçekleşir?

Ayrıca bakınız: Protein yapısı

İşlev kaybı

Çoğu biyolojik substrat, denatüre edildiğinde biyolojik işlevini kaybeder. Örneğin, enzimler kaybetmek aktivite, çünkü alt tabakalar artık aktif site,[12] ve çünkü substratların stabilize edilmesinde rol oynayan amino asit kalıntıları geçiş durumları artık bunu yapabilecek konumda değil. Denatüre etme süreci ve ilişkili aktivite kaybı, aşağıdaki gibi teknikler kullanılarak ölçülebilir. çift ​​polarizasyonlu interferometri, CD, QCM-D ve MP-SPR.

Ağır metaller ve metaloidler nedeniyle aktivite kaybı

Proteinleri hedefleyerek, ağır metallerin proteinler tarafından gerçekleştirilen işlevi ve aktiviteyi bozduğu bilinmektedir.[13] Ağır metallerin, geçiş metallerinin yanı sıra belirli bir miktarda metaloidden oluşan kategorilere girdiğine dikkat etmek önemlidir.[13] Bu metaller, doğal, katlanmış proteinlerle etkileşime girdiğinde, biyolojik aktivitelerini engellemede bir rol oynama eğilimindedir.[13] Bu müdahale, farklı şekillerde gerçekleştirilebilir. Bu ağır metaller, bir proteinde bulunan fonksiyonel yan zincir grupları ile bir kompleks oluşturabilir veya serbest tiyollere bağlar oluşturabilir.[13] Ağır metaller ayrıca proteinde bulunan amino asit yan zincirlerinin oksitlenmesinde rol oynar.[13] Bununla birlikte, metaloproteinlerle etkileşime girerken, ağır metaller anahtar metal iyonlarını yerinden oynatabilir ve değiştirebilir.[13] Sonuç olarak, ağır metaller, protein stabilitesini ve aktivitesini güçlü bir şekilde caydırabilen katlanmış proteinlere müdahale edebilir.

Tersinirlik ve tersinmezlik

Çoğu durumda, denatürasyon tersine çevrilebilir (proteinler, denatüre edici etki ortadan kalktığında doğal hallerine geri dönebilirler). Bu sürece renatürasyon denebilir.[14] Bu anlayış, proteinlerin kendi doğal durumlarını almaları için gereken tüm bilgilerin, proteinin birincil yapısında ve dolayısıyla proteinin birincil yapısında kodlandığı fikrine yol açmıştır. DNA "sözde proteini kodlayan"Anfinsen'in termodinamik hipotez ".[15]

Denatürasyon da geri döndürülemez olabilir. Bu tersinmezlik tipik olarak kinetiktir, termodinamik tersinmezliktir, çünkü genellikle bir protein katlandığında daha düşük serbest enerjiye sahiptir. Kinetik tersinmezlik yoluyla, proteinin yerel bir minimumda kalması gerçeği, geri döndürülemez bir şekilde denatüre olduktan sonra proteinin yeniden katlanmasını durdurabilir.[16]

PH nedeniyle protein denatürasyonu

Denatürasyona, amino asitlerin ve kalıntılarının kimyasını etkileyebilecek pH değişiklikleri de neden olabilir. Amino asitlerdeki iyonlaşabilir gruplar, pH'ta değişiklikler meydana geldiğinde iyonlaşabilir. Daha asidik veya daha bazik koşullara pH değişikliği, açılmaya neden olabilir.[17] Asit kaynaklı açılma genellikle pH 2 ve 5 arasında meydana gelir, bazla uyarılan açılma genellikle pH 10 veya daha yüksek gerektirir.[17]

Nükleik asit denatürasyonu

Ana makale: Nükleik asit termodinamiği

Nükleik asitler (dahil olmak üzere RNA ve DNA ) nükleotid tarafından sentezlenen polimerler polimeraz enzimleri her ikisi sırasında transkripsiyon veya DNA kopyalama. Omurganın 5'-3 'sentezini takiben, bireysel azotlu bazlar birbirleriyle etkileşime girebilir. hidrojen bağı, böylece üst düzey yapıların oluşmasına izin verir. Nükleik asit denatürasyonu, nükleotidler arasındaki hidrojen bağı bozulduğunda meydana gelir ve daha önce ayrılmasıyla sonuçlanır. tavlanmış iplikçikler. Örneğin, yüksek sıcaklıklar nedeniyle DNA'nın denatürasyonu, Watson ve Crick baz çiftleri ve çift sarmallı sarmalın iki tek sarmal halinde ayrılması. Nükleik asit zincirleri, "normal "koşullar geri yüklenir, ancak restorasyon çok hızlı gerçekleşirse, nükleik asit şeritleri kusurlu bir şekilde yeniden tavlanabilir ve bu da bazların yanlış eşleşmesine neden olur.

Biyolojik olarak indüklenen denatürasyon

DNA denatürasyonu, Watson ve Crick baz çiftleri arasındaki hidrojen bağları bozulduğunda meydana gelir.

kovalent olmayan etkileşimler arasında antiparalel iplikler DNA'daki "açmak" için kırılabilir çift ​​sarmal DNA replikasyonu, transkripsiyon gibi biyolojik olarak önemli mekanizmalar olduğunda, DNA onarımı veya protein bağlanması meydana gelecek şekilde ayarlanır.[18] Kısmen ayrılmış DNA alanı denatürasyon balonu olarak bilinir ve bu daha spesifik olarak baz çiftlerinin koordineli olarak ayrılması yoluyla bir DNA çift sarmalının açılması olarak tanımlanabilir.[18]

Tanımlamaya çalışan ilk model termodinamik denatürasyon balonu 1966'da tanıtıldı ve Polonya-Scheraga Modeli olarak adlandırıldı. Bu model, DNA ipliklerinin denatürasyonunu, sıcaklık. Sıcaklık arttıkça, Watson ve Crick baz çiftleri arasındaki hidrojen bağları giderek bozulur ve "denatüre döngüler" oluşmaya başlar.[19] Bununla birlikte, Polonya-Scheraga Modeli şu anda temel olarak kabul edilmektedir, çünkü bu modelin kafa karıştırıcı sonuçlarını hesaba katmakta başarısızdır. DNA dizisi, kimyasal bileşim, sertlik ve burulma.[20]

Son termodinamik çalışmalar, tekil bir denatürasyon balonunun ömrünün 1 mikrosaniye ile 1 milisaniye arasında değiştiğini ortaya koymuştur.[21] Bu bilgi, DNA replikasyonu ve transkripsiyonunun yerleşik zaman ölçeklerine dayanmaktadır.[21] Şu anda,[ne zaman? ] denatürasyon balonunun termodinamik detaylarını daha tam olarak aydınlatmak için biyofiziksel ve biyokimyasal araştırma çalışmaları yapılmaktadır.[21]

Kimyasal maddeler nedeniyle denatürasyon

Formamide, Watson ve Crick baz çiftleri arasındaki hidrojen bağlarını bozarak DNA'yı denatüre eder. Turuncu, mavi, yeşil ve mor çizgiler sırasıyla adenin, timin, guanin ve sitozini temsil eder. Bazlar ve formamid molekülleri arasındaki üç kısa siyah çizgi, yeni oluşan hidrojen bağlarını temsil eder.

İle polimeraz zincirleme reaksiyonu (PCR), DNA denatürasyonunun istendiği en popüler bağlamlardan biri olan ısıtma, en sık kullanılan denatürasyon yöntemidir.[22] Isı ile denatürasyon dışında, nükleik asitler, çeşitli kimyasal maddeler aracılığıyla denatürasyon sürecine girebilirler. Formamid, guanidin, sodyum salisilat, dimetil sülfoksit (DMSO), propilen glikol, ve üre.[23] Bu kimyasal denatüre edici maddeler erime sıcaklığını düşürür (Tm) hidrojen bağı vericileri ve önceden var olan alıcılar için rekabet ederek azotlu baz çiftler. Bazı ajanlar, oda sıcaklığında denatürasyona bile neden olabilir. Örneğin, alkali ajanların (örneğin NaOH) DNA'yı değiştirerek denatüre ettiği gösterilmiştir. pH ve hidrojen bağına katkıda bulunan protonların çıkarılması.[22] Bu denatüranlar, Denatüre Gradient Jel Elektroforez jeli (DGGE), nükleik asit şeklinin bunlar üzerindeki etkisini ortadan kaldırmak için nükleik asitlerin denatürasyonunu teşvik eder. elektroforetik hareketlilik.[24]

Alternatif olarak kimyasal denatürasyon

Optik Aktivite (ışığın soğurulması ve saçılması) ve hidrodinamik özellikler (translasyonel difüzyon, sedimantasyon katsayıları, ve rotasyonel korelasyon süreleri ) nın-nin Formamid denatüre nükleik asitler, ısıyla denatüre edilmiş nükleik asitlerinkine benzer.[23][25][26] Bu nedenle, istenen etkiye bağlı olarak, kimyasal olarak denatüre edici DNA, nükleik asitleri denatüre etmek için ısı ile uyarılan denatürasyondan daha nazik bir prosedür sağlayabilir. Isıtma, farklı boncuk boyutlarında boncuk öğütücü, prob gibi farklı denatürasyon yöntemlerini karşılaştıran çalışmalar seslendirme ve kimyasal denatürasyon, kimyasal denatürasyonun açıklanan diğer fiziksel denatürasyon yöntemlerine kıyasla daha hızlı denatürasyon sağlayabildiğini göstermektedir.[22] Özellikle hızlı renatürasyonun istendiği durumlarda, kimyasal denatürasyon ajanları ısıtmaya ideal bir alternatif sağlayabilir. Örneğin, DNA iplikçikleri ile denatüre alkali ajanlar gibi NaOH en kısa sürede yeniden doğallaştırmak fosfat tamponu eklendi.[22]

Havadan dolayı denatürasyon

Küçük, elektronegatif gibi moleküller azot ve oksijen içindeki birincil gazlar hava, çevreleyen moleküllerin katılma yeteneğini önemli ölçüde etkiler hidrojen bağı.[27] Bu moleküller, hidrojen bağı vericileri için çevreleyen hidrojen bağı alıcıları ile rekabet ederler, bu nedenle "hidrojen bağı kırıcılar" olarak hareket ederler ve çevredeki moleküller arasındaki etkileşimleri zayıflatırlar.[27] Antiparellel iplikler DNA'da çift sarmallar, Watson ve Crick baz çiftleri arasındaki hidrojen bağıyla kovalent olmayan bir şekilde bağlanır;[28] nitrojen ve oksijen bu nedenle havaya maruz kaldığında DNA'nın bütünlüğünü zayıflatma potansiyelini korur.[29] Sonuç olarak, havaya maruz kalan DNA zincirlerinin ayrılması ve daha düşük örnekleme için daha az kuvvet gerekir. erime sıcaklıkları.[29]

Başvurular

Birçok laboratuvar tekniği, nükleik asit iplikçiklerinin ayrılma yeteneğine dayanır. Nükleik asit denatürasyonunun özelliklerini anlayarak, aşağıdaki yöntemler oluşturulmuştur:

Denatürantlar

Protein denatüranlar

Asitler

Asidik protein denatüranlar şunları içerir:

Bazlar

Bazlar denatürasyonda asitlere benzer şekilde çalışır. Onlar içerir:

Çözücüler

En organik çözücüler aşağıdakileri içeren denatüre edici:[kaynak belirtilmeli ]

Çapraz bağlanan reaktifler

Çapraz bağlama proteinler için ajanlar şunları içerir:[kaynak belirtilmeli ]

Kaotropik ajanlar

Kaotropik ajanlar Dahil etmek:[kaynak belirtilmeli ]

Disülfür bağ düşürücüler

Ayrılan ajanlar Disülfür bağları azaltma yoluyla şunları içerir:[kaynak belirtilmeli ]

Kimyasal olarak reaktif ajanlar

Hidrojen peroksit, elementel klor, hipokloröz asit (klorlu su), brom, brom suyu, iyot, nitrik ve oksitleyici asitler ve ozon gibi ajanlar, sülfür / tiyol, aktif aromatik halkalar (fenilalanin) gibi hassas kısımlarla reaksiyona girerek fiilen protein ve onu işe yaramaz hale getirir.

Diğer

Nükleik asit denatüranlar

Kimyasal

Asidik nükleik asit denatüranlar şunları içerir:

Temel nükleik asit denatüranlar şunları içerir:

  • NaOH

Diğer nükleik asit denatüranlar şunları içerir:

Fiziksel

Ayrıca bakınız

Referanslar

  1. ^ Alan D. MacNaught; Andrew R. Wilkinson, editörler. (1997). Kimyasal Terminoloji Özeti: IUPAC Önerileri ("Altın Kitap"). Blackwell Science. ISBN  978-0865426849.
  2. ^ Vert, Michel (2012). "Biyo bağlantılı polimerler ve uygulamalar için terminoloji (IUPAC Önerileri 2012)" (PDF). Saf ve Uygulamalı Kimya. 84 (2): 377–410. doi:10.1351 / PAC-REC-10-12-04. S2CID  98107080.
  3. ^ Mosby'nin Tıp Sözlüğü (8. baskı). Elsevier. 2009. Alındı 1 Ekim 2013.
  4. ^ Samson, Andre L .; Ho, Bosco; Au, Amanda E .; Schoenwaelder, Simone M .; Smyth, Mark J .; Bottomley, Stephen P .; Kleifeld, Oded; Medcalf, Robert L. (2016-11-01). "Protein agregasyonunu kontrol eden fizikokimyasal özellikler aynı zamanda bir proteinin nekrotik hücrelerden alıkonulup tutulmadığını veya salınıp salınmadığını da belirler". Açık Biyoloji. 6 (11): 160098. doi:10.1098 / rsob.160098. ISSN  2046-2441. PMC  5133435. PMID  27810968.
  5. ^ Samson, Andre L .; Knaupp, Anja S .; Sashindranath, Maithili; Borg, Rachael J .; Au, Amanda E.-L .; Cops, Elisa J .; Saunders, Helen M .; Cody, Stephen H .; McLean, Catriona A. (2012-10-25). "Nükleositoplazmik pıhtılaşma: disülfür proteinleri çapraz bağlayan ve bunların plazmin tarafından uzaklaştırılmasını kolaylaştıran, yaralanmaya bağlı bir agregasyon olayı". Hücre Raporları. 2 (4): 889–901. doi:10.1016 / j.celrep.2012.08.026. ISSN  2211-1247. PMID  23041318.
  6. ^ Benim, Yoshinori; Noutomi, Tatsushi; Haga, Noriyuki (1990). Yumurta akı proteinlerinde "termal olarak indüklenen değişiklikler". Tarım ve Gıda Kimyası Dergisi. 38 (12): 2122–2125. doi:10.1021 / jf00102a004.
  7. ^ "Ceviche: Yeni suşi" Kere.
  8. ^ a b c Bondos Sarah (2014). "Protein katlama". Bilime Erişim. doi:10.1036/1097-8542.801070.
  9. ^ "Denatürasyon". Bağlamda Bilim. 2006-04-03.
  10. ^ Dyson, H. Jane; Wright, Peter E. (2005-03-01). "Özünde yapılandırılmamış proteinler ve işlevleri". Doğa İncelemeleri Moleküler Hücre Biyolojisi. 6 (3): 197–208. doi:10.1038 / nrm1589. ISSN  1471-0072. PMID  15738986. S2CID  18068406.
  11. ^ Charles Tanford (1968), "Protein denatürasyonu" (PDF), Protein Kimyasındaki Gelişmeler, 23: 121–282, doi:10.1016 / S0065-3233 (08) 60401-5, ISBN  9780120342235, PMID  4882248
  12. ^ Biyoloji Çevrimiçi Sözlüğü, Denatürasyon Tanımı ve Örnekler
  13. ^ a b c d e f Tamás, Markus J .; Sharma, Sandeep K .; Ibstedt, Sebastian; Jacobson, Therese; Christen, Philipp (2014-03-04). "Protein Yanlış Katlanma ve Topaklaşmanın Nedeni Olarak Ağır Metaller ve Metaloidler". Biyomoleküller. 4 (1): 252–267. doi:10.3390 / biom4010252. PMC  4030994. PMID  24970215.
  14. ^ Campbell, N. A .; Reece, J.B .; Meyers, N .; Urry, L. A .; Cain, M.L .; Wasserman, S.A .; Minorsky, P.V .; Jackson, R.B. (2009), Biyoloji (8., Avustralya versiyonu ed.), Sidney: Pearson Education Australia
  15. ^ Anfinsen CB. (1973), "Protein zincirlerinin katlanmasını yöneten ilkeler", Bilim, 181 (4096): 223–30, Bibcode:1973Sci ... 181..223A, doi:10.1126 / science.181.4096.223, PMID  4124164, S2CID  10151090
  16. ^ Wetlaufer, D.B. (1988). "Kromatografik sistemlerde proteinlerin tersinir ve geri döndürülemez denatürasyonu". Makromolekulare Chemie. Makromoleküler Sempozyumlar. 17 (1): 17–28. doi:10.1002 / masy.19880170104. ISSN  0258-0322.
  17. ^ a b Konermann, Lars (2012-05-15). "Protein Açılımı ve Denatüranlar". eLS. Chichester, İngiltere: John Wiley & Sons, Ltd. doi:10.1002 / 9780470015902.a0003004.pub2. ISBN  978-0470016176. Eksik veya boş | title = (Yardım)
  18. ^ a b Sicard, François; Destainville, Nicolas; Manghi, Manoel (21 Ocak 2015). "DNA denatürasyon kabarcıkları: Serbest enerji manzarası ve çekirdeklenme / kapanma oranları". Kimyasal Fizik Dergisi. 142 (3): 034903. arXiv:1405.3867. Bibcode:2015JChPh.142c4903S. doi:10.1063/1.4905668. PMID  25612729. S2CID  13967558.
  19. ^ Lieu, Simon. "Polonya-Scheraga Modeli." (2015): 0-5. Massachusetts Institute of Technology, 14 Mayıs 2015. Web. 25 Ekim 2016.
  20. ^ Richard, C. ve A. J. Guttmann. "Polonya-Scheraga Modelleri ve DNA Denatürasyon Geçişi." İstatistik Fizik Dergisi 115.3 / 4 (2004): 925-47. Ağ.
  21. ^ a b c Altan-Bonnet, Grégoire; Libchaber, Albert; Krichevsky, Oleg (1 Nisan 2003). "Çift Telli DNA'da Kabarcık Dinamiği". Fiziksel İnceleme Mektupları. 90 (13): 138101. Bibcode:2003PhRvL..90m8101A. doi:10.1103 / physrevlett.90.138101. PMID  12689326. S2CID  1427570.
  22. ^ a b c d Wang, X (2014). "DNA hibridizasyonu için denatürasyon ve DNA renatürasyonunun karakterizasyonu". Çevre Sağlığı ve Toksikoloji. 29: e2014007. doi:10.5620 / eht.2014.29.e2014007. PMC  4168728. PMID  25234413.
  23. ^ a b Marmur, J (1961). "Formamid ile deoksiribonükleik asidin denatürasyonu". Biochimica et Biophysica Açta. 51 (1): 91013–7. doi:10.1016/0006-3002(61)91013-7. PMID  13767022.
  24. ^ "DNA ve RNA'nın Denatüre Edici Poliakrilamid Jel Elektroforezi". Elektroforez. Ulusal Teşhis. Alındı 13 Ekim 2016.
  25. ^ Tinoco, I; Bustamante, C; Maestre, M (1980). "Nükleik Asitlerin Optik Aktivitesi ve Agregaları". Biyofizik ve Biyomühendisliğin Yıllık Değerlendirmesi. 9 (1): 107–141. doi:10.1146 / annurev.bb.09.060180.000543. PMID  6156638.
  26. ^ Fernandes, M (2002). "Küçük nükleik asitlerin hidrodinamik özelliklerinin atomik yapılarından hesaplanması". Nükleik Asit Araştırması. 30 (8): 1782–8. doi:10.1093 / nar / 30.8.1782. PMC  113193. PMID  11937632.
  27. ^ a b Mathers, T. L .; Schoeffler, G .; McGlynn, S. P. (Temmuz 1985). "Seçilen gazların etanol üzerindeki etkileri: O ve N ile hidrojen bağı kırılması". Kanada Kimya Dergisi. 63 (7): 1864–1869. doi:10.1139 / v85-309.
  28. ^ Cox, David L. Nelson, Michael M. (2008). Lehninger biyokimya prensipleri (5. baskı). New York: W.H. Özgür adam. ISBN  9780716771081.
  29. ^ a b Mathers, T. L .; Schoeffler, G .; McGlynn, S. P. (1982). "O / sub 2 / ve N / sub 2 / ile hidrojen bağı kırılması. II. DNA'nın erime eğrileri" (PDF). doi:10.2172/5693881. OSTI  5693881. Alıntı dergisi gerektirir | günlük = (Yardım)
  30. ^ López-Alonso JP, Bruix M, Font J, Ribó M, Vilanova M, Jiménez MA, Santoro J, González C, Laurents DV (2010), "NMR spektroskopisi, RNaz A'nın esas olarak% 40 asetik asitte denatüre olduğunu ortaya koyuyor: 3B alan değişimi ile oligomer oluşumu için çıkarımlar", J. Am. Chem. Soc., 132 (5): 1621–30, doi:10.1021 / ja9081638, PMID  20085318
  31. ^ Jaremko, M .; Jaremko Ł; Kim HY; Cho MK; Schwieters CD'si; Giller K; Becker S; Zweckstetter M. (Nisan 2013). "Atomik çözünürlükte izlenen bir protein dimerinin soğuk denatürasyonu". Nat. Chem. Biol. 9 (4): 264–70. doi:10.1038 / nchembio.1181. PMC  5521822. PMID  23396077.

Dış bağlantılar