Lizofosfolipaz - Lysophospholipase
| lizofosfolipaz | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tanımlayıcılar | |||||||||
| EC numarası | 3.1.1.5 | ||||||||
| CAS numarası | 9001-85-8 | ||||||||
| Veritabanları | |||||||||
| IntEnz | IntEnz görünümü | ||||||||
| BRENDA | BRENDA girişi | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme görünümü | ||||||||
| KEGG | KEGG girişi | ||||||||
| MetaCyc | metabolik yol | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| PDB yapılar | RCSB PDB PDBe PDBsum | ||||||||
| Gen ontolojisi | AmiGO / QuickGO | ||||||||
| |||||||||
| Lizofosfolipaz, katalitik bölge | |||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Tanımlayıcılar | |||||||||||
| Sembol | PLA2_B | ||||||||||
| Pfam | PF01735 | ||||||||||
| InterPro | IPR002642 | ||||||||||
| AKILLI | SM00022 | ||||||||||
| PROSITE | PDOC51210 | ||||||||||
| |||||||||||
İçinde enzimoloji, bir lizofosfolipaz (EC 3.1.1.5 ) bir enzim o katalizler Kimyasal reaksiyon
- 2-lizofosfatidilkolin + H2Ö gliserofosfokolin + bir karboksilat
Böylece ikisi substratlar bu enzimin 2-lizofosfatidilkolin ve H2Ö oysa iki Ürün:% s vardır gliserofosfokolin ve karboksilat.
Bu enzim ailesine aittir. hidrolazlar, özellikle karboksilik üzerinde etkili olanlar Ester tahviller. Bu aile lizofosfolipaz / fosfolipaz B'den oluşur EC 3.1.1.5 ve yine bir C2 alanına sahip olan sitosolik fosfolipaz A2 InterPro: IPR000008. Fosfolipaz B enzimleri, yağ asitlerinin lizofosfolipidlerden salınmasını katalize eder ve maya hücrelerinden ekstrakte edilebilen tüm fosfolipidleri in vitro hidrolize etme yeteneğine sahiptir.[1] Sitosolik fosfolipaz A2, Ca'daki fizyolojik artışlara yanıt olarak doğal membranlarla birleşir2+ ve seçici olarak araşidonil fosfolipidleri hidrolize eder,[2] hizalanmış bölge karboksi terminal Ca karşılık gelir2+-de tartışıldığı gibi proteinin bağımsız katalitik alanı.[2]
sistematik isim Bu enzim sınıfının 2-lizofosfatidilkolin asilhidrolaz. Yaygın olarak kullanılan diğer isimler arasında lesitinaz B, lisolesitinaz, fosfolipaz B, lizofosfatidaz, lesitolipaz, fosfatidaz B, lizofosfatidilkolin hidrolaz, lizofosfolipaz Al, lizofolipaz L2, lizofosfolipaz transasilaz, NTE-EPLA ester-Lizofosfolipaz, EPLA ester-EPLA ester, nöropati hedef bulunur. Bu enzim katılır gliserofosfolipid metabolizması.
Örnekler
Bu alanı içeren proteinleri kodlayan insan genleri şunları içerir:
Referanslar
- ^ Nalefski EA, Sultzman LA, Martin DM, Kriz RW, Towler PS, Knopf JL, Clark JD (1994). "Sitosolik fosfolipaz A2'nin işlevsel olarak farklı iki alanının tanımlanması, bir düzenleyici Ca (2 +) - bağımlı lipid bağlama alanı ve bir Ca (2 +) - bağımsız katalitik alan". J. Biol. Kimya. 269 (27): 18239–18249. PMID 8027085.
- ^ a b Lee KS, Patton JL, Fido M, Hines LK, Kohlwein SD, Paltauf F, Henry SA, Levin DE (1994). "Saccharomyces cerevisiae PLB1 geni, lizofosfolipaz ve fosfolipaz B aktivitesi için gerekli bir proteini kodlamaktadır". J. Biol. Kimya. 269 (31): 19725–19730. PMID 8051052.
daha fazla okuma
- Abe M, Ohno K, Sato R (1974). "Lisolesitin asil-hidrolazın, lizolesitin-lisolesitin asil-transferaz ile sıçan akciğer çözünür fraksiyonunda olası kimliği". Biochim. Biophys. Açta. 369 (3): 361–370. doi:10.1016/0005-2760(74)90150-7.
- Contardi A, Ercoli A (1933). "Lesitin ve lisolesitinin enzimik bölünmesi". Biochem. Z. 261: 275–302.
- Dawson RMC (1958). "Lesitinin Penicillium notatum fosfolipaz B preparatıyla hidrolizi üzerine çalışmalar". Biochem. J. 70 (4): 559–570. doi:10.1042 / bj0700559. PMC 1196709. PMID 13607409.
- Fairbairn D (1948). "Penicillium notatum'dan bir lizofosfolipazın hazırlanması ve özellikleri". J. Biol. Kimya. 173: 705–714. PMID 18910725.
- SHAPIRO B (1953). "Pankreastan bir lisolesitinazın saflaştırılması ve özellikleri". Biochem. J. 53 (4): 663–6. doi:10.1042 / bj0530663. PMC 1198209. PMID 13032127.
- van den Bosch H, Aarsman AJ, de Jong JG, van Deenem LL (1973). "Lizofosfolipazlar üzerine çalışmalar. I. Sığır pankreasından bir lizofosfolipazın saflaştırılması ve bazı özellikleri". Biochim. Biophys. Açta. 296 (1): 94–104. doi:10.1016/0005-2760(73)90048-9. PMID 4693514.
- van den Bosch H, Vianen GM, van Heusden GP (1981). "Lizofosfolipaz - sıçan akciğerinden transasilaz". Methods Enzymol. 71 Nk. C: 513–21. doi:10.1016/0076-6879(81)71061-9. PMID 7278668.
- van Tienhoven M, Atkins J, Li Y, Glynn P (2002). "İnsan nöropati hedef esteraz, membran lipidlerinin hidrolizini katalize eder". J. Biol. Kimya. 277 (23): 20942–8. doi:10.1074 / jbc.M200330200. PMID 11927584.
- Quistad GB, Barlow C, Winrow CJ, Sparks SE, Casida JE (2003). "Fare beyin nöropati hedef esterazının bir lizofosfolipaz olduğuna dair kanıt". Proc. Natl. Acad. Sci. AMERİKA BİRLEŞİK DEVLETLERİ. 100 (13): 7983–7. Bibcode:2003PNAS..100.7983Q. doi:10.1073 / pnas.1232473100. PMC 164699. PMID 12805562.
- Lush MJ, Li Y, Read DJ, Willis AC, Glynn P (1998). "Nöropati hedef esteraz ve homolog bir Drosophila nörodejenerasyonu ile ilişkili mutant protein, bakterilerden insana korunan yeni bir alan içerir". Biochem. J. 332 (Pt 1): 1–4. doi:10.1042 / bj3320001. PMC 1219444. PMID 9576844.
- Winrow CJ, Hemming ML, Allen DM, Quistad GB, Casida JE, Barlow C (2003). "Farelerde nöropati hedef esteraz kaybı, organofosfat maruziyetini hiperaktiviteye bağlar". Nat. Genet. 33 (4): 477–85. doi:10.1038 / ng1131. PMID 12640454.
| Bu EC 3.1 enzim ile ilgili makale bir Taslak. Wikipedia'ya şu yolla yardım edebilirsiniz: genişletmek. |