CRAL-TRIO alanı - CRAL-TRIO domain
| CRAL / TRIO alanı | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Alfa tokoferol transfer proteini, ligand ile kapalı durum.[1] | |||||||||
| Tanımlayıcılar | |||||||||
| Sembol | CRAL_TRIO | ||||||||
| Pfam | PF00650 | ||||||||
| InterPro | IPR001251 | ||||||||
| AKILLI | Sec14 | ||||||||
| SCOP2 | 1aua / Dürbün / SUPFAM | ||||||||
| OPM üst ailesi | 121 | ||||||||
| OPM proteini | 1r5l | ||||||||
| CDD | cd00170 | ||||||||
| Membranom | 576 | ||||||||
| |||||||||
CRAL-TRIO alanı bir proteindir yapısal alan küçük lipofilik molekülleri bağlayan.[2] Bu alan adı hücresel retinaldehit bağlayıcı protein (CRALBP) ve ÜÇLÜ guanin değişim faktörü.
CRALB proteini 11-cis- taşırretinol veya 11-cis-retinaldehit. Retinoidlerin görsel döngü enzimleri ile etkileşimini düzenler. TRIO koordinasyonda yer alır aktin yeniden modelleme, hücre göçü ve büyümesi için gereklidir.
Ailenin diğer üyeleri alfatokoferol transfer proteini ve fosfatidilinositol -transfer protein (Sec14). Alt tabakalarını taşırlar (alfa tokoferol ve fosfatidilinositol veya fosfatidilkolin, sırasıyla) farklı hücre içi zarlar arasında. Aile ayrıca bir guanin içerir nükleotid değişim faktörü efektör olarak işlev görebilir RAC1 küçük G-proteini.
Maya ECM25 proteininin N-terminal alanı, bir lipid bağlayıcı CRAL-TRIO alanı içerdiği tespit edilmiştir.[3]
Yapısı
Sec14 protein, yapının belirlendiği ilk CRAL-TRIO alanıydı.[4] Yapı birkaç içerir alfa sarmalları yanı sıra beta sayfası 6 telden oluşur. İpler 2, 3, 4 ve 5, teller 1 ve 6'nın anti-paralel olduğu paralel bir beta tabakası oluşturur. Yapı ayrıca hidrofobik bir bağlanma cebi tanımladı lipit bağlayıcı.
Bu alanı içeren insan proteinleri
C20orf121; MOSPD2; PTPN9; RLBP1; RLBP1L1; RLBP1L2; SEC14L1; SEC14L2;SEC14L3; SEC14L4; TTPA;
Referanslar
- ^ Min KC, Kovall RA, Hendrickson WA (Aralık 2003). "Ligandına bağlı insan alfa-tokoferol transfer proteininin kristal yapısı: E vitamini eksikliğiyle birlikte ataksi için çıkarımlar". Proc. Natl. Acad. Sci. AMERİKA BİRLEŞİK DEVLETLERİ. 100 (25): 14713–8. doi:10.1073 / pnas.2136684100. PMC 299775. PMID 14657365.
- ^ Panagabko C, Morley S, Hernandez M, vd. (Haziran 2003). "CRAL-TRIO protein ailesinde ligand özgüllüğü". Biyokimya. 42 (21): 6467–74. doi:10.1021 / bi034086v. PMID 12767229.
- ^ Gallego O, Betts MJ, Gvozdenovic-Jeremic J, vd. (Kasım 2010). "Saccharomyces cerevisiae'deki protein-lipid etkileşimleri için sistematik bir tarama". Mol. Syst. Biol. 6 (1): 430. doi:10.1038 / msb.2010.87. PMC 3010107. PMID 21119626.
- ^ Sha B, Phillips SE, Bankaitis VA, Luo M (Ocak 1998). "Saccharomyces cerevisiae fosfatidilinositol-transfer proteininin kristal yapısı". Doğa. 391 (6666): 506–10. doi:10.1038/35179. PMID 9461221. S2CID 4416317.
Dış bağlantılar
- Membranlardaki Proteinlerin UMich Oryantasyonu family / superfamily-129 - Zarda CRAL-TRIO alanlarının hesaplanmış uzamsal konumları
 | Bu zar proteini –İlgili makale bir Taslak. Wikipedia'ya şu yolla yardım edebilirsiniz: genişletmek. |