İnsan serum albümini - Human serum albumin

ALB
ALB structure.png
Mevcut yapılar
PDBOrtolog araması: PDBe RCSB
Tanımlayıcılar
Takma adlarALB, kan albümini, ANALBA, FDAH, PRO0883, PRO0903, PRO1341, albümin, Serum albümini, HSA
Harici kimliklerOMIM: 103600 MGI: 87991 HomoloGene: 405 GeneCard'lar: ALB
Gen konumu (İnsan)
Kromozom 4 (insan)
Chr.Kromozom 4 (insan)[1]
Kromozom 4 (insan)
ALB için genomik konum
ALB için genomik konum
Grup4q13.3Başlat73,397,114 bp[1]
Son73,421,482 bp[1]
RNA ifadesi Desen
PBB GE ALB 211298 s fs.png'de
Daha fazla referans ifade verisi
Ortologlar
TürlerİnsanFare
Entrez

213

11657

Topluluk

ENSG00000163631

ENSMUSG00000029368

UniProt

P02768

P07724

RefSeq (mRNA)

NM_000477

NM_009654

RefSeq (protein)

NP_000468

NP_033784

Konum (UCSC)Chr 4: 73.4 - 73.42 MbTarih 5: 90.46 - 90.48 Mb
PubMed arama[3][4]
Vikiveri
İnsanı Görüntüle / DüzenleFareyi Görüntüle / Düzenle

İnsan serum albümini ... serum albümin insanda bulundu kan. En bol olanı protein insanda kan plazması; yaklaşık yarısını oluşturur serum protein. Üretilmektedir karaciğer. Suda çözünür ve monomerik.

Albümin hormonları, yağ asitlerini ve diğer bileşikleri taşır, pH'ı tamponlar ve korur onkotik basınç, diğer işlevlerin yanı sıra.

Albümin, yeni oluşan protein kaba endoplazmik retikulumdan salınmadan önce çıkarılan bir N-terminal peptidine sahip olan preproalbumin olarak karaciğerde sentezlenir. Ürün, proalbumin, sırayla Golgi cihazı salgılanan albümini üretmek için.

Referans aralığı serumdaki albümin konsantrasyonları için yaklaşık 35–50 g / L (3.5–5.0 g / dL).[5] Yaklaşık 21 günlük bir serum yarılanma ömrüne sahiptir.[6] Bir moleküler kütle 66.5 kDa.

Albümin geni, 4q13.3 lokusundaki kromozom 4 üzerinde bulunur ve bu gendeki mutasyonlar anormal proteinlere neden olabilir. İnsan albümini geni 16.961'dir nükleotidler varsayılan 'başlık' sitesinden ilk poli (A) ekleme sitesine kadar. Tek bir ilkel alanın üç katına çıkarılmasıyla ortaya çıktığı düşünülen 3 alana simetrik olarak yerleştirilmiş 15 eksona bölünmüştür.

Uzun süreli ilaç salınımı

Kanser, farklılaşma kaybıyla ve genellikle metastazla birlikte hücrelerin kontrolsüz büyümesidir. Antikanser ilaçlar, kanserli hücrelerin büyümesini kontrol etmek için kullanılır. Oksaliplatin, esas olarak ilerlemiş kolorektal kansere (CRC) karşı etkili olduğu kanıtlanmış üçüncü nesil platin türevi bir antineoplastik ajandır. Oksaliplatin uygulaması, distal ekstremitelerde, ağızda ve boğazda hoş olmayan soğuk alodini dahil ve genellikle kas krampları ile ilişkili akut uyarıcı ve hassaslaştırıcı etkiye sahiptir. Bununla birlikte, periferik sinirlerin doz sınırlayıcı bir toksisitesi olan majör yan etki, planlanan tedavinin sürdürülebilirliğini etkiler. Bu akut semptomlar 1 hafta içinde düzelse de, artan kümülatif dozla şiddetli kronik duyusal nöropati gelişir ve distal parestezi ve uyuşma ile karakterizedir.[7][8] İlaç verme sistemleri, ilaçları uzun bir süre boyunca veya tedavi sırasında belirli bir zamanda vermeyi amaçlar. Bu nedenle, bir ilaç salım sisteminin etkinliğinin ve uygunluğunun iyileştirilmesi büyük önem taşımaktadır. Son yirmi yılda, kesin olarak kontrollü ilaç dağıtımını sağlamak için çok sayıda nanopartikül (NP'ler) kapsamlı bir şekilde araştırılmıştır.[9] Bununla birlikte, yüksek verimli ilaç salım sisteminin uygulanması ve geliştirilmesi, basit, kararlı ve etkili ilaç verme aracının bulunmaması nedeniyle hala sınırlıdır. İnsan serum albümini (HSA), 585 amino asit kalıntısı, bir sülfhidril grubu ve 17 disülfür köprüsünden oluşan, 67 KDa nispi moleküler ağırlığa sahip, suda oldukça çözünür küresel monomerik bir plazma proteinidir. Nanopartikülat taşıyıcıları arasında, HSA nanopartikülleri, çeşitli ilaç moleküllerine bağlanma kabiliyetleri, saklama sırasında ve in vivo kullanım sırasında büyük stabilite, toksisite ve antijenite olmaması, biyolojik bozunabilirlik, tekrarlanabilirlik, ölçek büyütme özellikleri nedeniyle ilaç endüstrisinde uzun süredir ilgi odağı olmuştur. üretim süreci ve serbest bırakma özellikleri üzerinde daha iyi bir kontrol. Ek olarak, albümin molekülü üzerindeki çok sayıda ilaç bağlanma bölgesi nedeniyle partikül matrisine önemli miktarlarda ilaç dahil edilebilir.[10]

Fonksiyon

  • Bakım onkotik basınç
  • Taşımalar tiroid hormonları
  • Diğer hormonları, özellikle yağda çözünenleri taşır
  • Taşımalar yağ asitleri enerji kullanımı için karaciğere ve miyositlere ("serbest" yağ asitleri)
  • Konjuge olmayan taşımalar bilirubin
  • Birçok taşır ilaçlar; serum albümin seviyeleri, ilaçların yarı ömrünü etkileyebilir. Albümin bağlanma bölgeleri için ilaçlar arasındaki rekabet, ilaçlardan birinin serbest fraksiyonunu artırarak ilaç etkileşimine neden olabilir ve bu nedenle potensi etkileyebilir.
  • Rekabetçi bağlar kalsiyum iyonlar (Ca2+)
  • Negatif akut faz proteini olarak serum albümini, enflamatuar durumlarda aşağı regüle edilir. Bu nedenle, beslenme durumunun geçerli bir göstergesi değildir; daha ziyade, iltihaplı bir durumun belirtecidir
  • Fotodegradasyonu önler folik asit
  • Patojenik etkilerini önleyin Clostridium difficile toksinler[11]

Ölçüm

Serum albümini, genellikle değişim kaydedilerek ölçülür. emme gibi bir boyaya bağlandığında bromokresol yeşili veya bromokresol mor.[12]

Referans aralıkları

Yetişkinlerde (> 3 yaş) normal insan serum albümini aralığı 3,5–5,0 g / dL'dir (35–50 g / L). Üç yaşından küçük çocuklar için normal aralık daha geniştir, 2,9–5,5 g / dL.[13]

Düşük albümin (hipoalbüminemi ) neden olabilir karaciğer hastalığı, nefrotik sendrom yanıklar protein kaybettiren enteropati, emilim bozukluğu, yetersiz beslenme, geç gebelik, artefakt, genetik varyasyonlar ve malignite.

Yüksek albümin (hiperalbüminemi ) neredeyse her zaman dehidrasyondan kaynaklanır. Bazı durumlarda retinol (A vitamini ) eksikliği, albümin seviyesi yüksek normal değerlere yükseltilebilir (örn., 4.9 g / dL). Bunun nedeni, retinolün hücrelerin suyla şişmesine neden olmasıdır (bu aynı zamanda çok fazla A Vitamininin toksik olmasının nedenidir).[14]Bu şişme aynı zamanda 13-cis retinoik asit (izotretnoin ), diğer durumların yanı sıra şiddetli aknenin tedavisi için bir farmasötik. Laboratuvar deneylerinde all-trans retinoik asidin insan albümini üretimini düzenlediği gösterilmiştir.[15]

Patoloji

Hipoalbüminemi

Hipoalbüminemi düşük kan albümin seviyeleri anlamına gelir.[16] Bunun nedeni şunlar olabilir:

Hiperalbüminemi

Hiperalbüminemi, kandaki artmış albümin konsantrasyonudur.[18] Tipik olarak, bu durum dehidrasyondan kaynaklanır.[18] Hiperalbüminemi ayrıca yüksek proteinli diyetlerle ilişkilendirilmiştir.[19]

Tıbbi kullanım

İnsan albumin solüsyonu (HSA), genellikle% 5-25 konsantrasyonlarda tıbbi kullanım için mevcuttur.

İnsan albümini sıklıkla travma, yanık ve ameliyat hastalarında kaybedilen sıvının yerini almak ve kan hacminin yenilenmesine yardımcı olmak için kullanılır. Albümin uygulamasının (salinle karşılaştırıldığında) olan insanlar için hayat kurtardığına dair güçlü bir tıbbi kanıt yoktur. hipovolemi veya yanıklardan dolayı kritik derecede hasta olanlar için veya hipoalbüminemi.[20] Albüminden fayda görebilecek kritik derecede hasta kişiler olup olmadığı da bilinmemektedir.[20] bu yüzden Cochrane İşbirliği dışında kullanılmamasını önerir klinik denemeler.[21][güncellenmesi gerekiyor ]

İçinde akustik damlacık buharlaştırma (ADV), albümin bazen bir sürfaktan. ADV, bir kanser tedavisi olarak önerilmiştir. oklüzyon tedavisi.[22]

İnsan serum albümini, serbest ilaca / maddeye bağlanarak ilaç / kimyasal toksisiteyi potansiyel olarak tersine çevirmek için kullanılabilir.[23]

İnsan albümini, dekompanse siroz tedavisinde de kullanılabilir.[24]

İnsan serum albümini, bir bileşen olarak kullanılmıştır. kırılganlık indeks.[17]

Sadece hacmi değiştirmek için kullanıldığında diğer sıvılardan daha iyi sonuçlar verdiği gösterilmemiştir, ancak albümin kaybının önemli bir sorun olduğu durumlarda sıklıkla kullanılır. karaciğer hastalığı ile assit.[kaynak belirtilmeli ]

Glikasyon

Uzun zamandır hemoglobin gibi insan kanı proteinlerinin[25] ve serum albümini[26][27] yavaş enzimatik olmayan bir glikasyon esas olarak lizin (ve bazen arginin) kalıntılarının ε-amino grupları ve kandaki glikoz molekülleri arasında bir Schiff bazı oluşumuyla (Maillard reaksiyonu ). Bu reaksiyon, antioksidan ajanların varlığında önlenebilir.[28] Bu reaksiyon normal olsa da,[26] diabetes mellitusta yüksek glikoalbumin gözlenir.[27]

Glikasyon, serum albümin proteininin biyolojik yapısını ve işlevini değiştirme potansiyeline sahiptir.[29][30][31][32]

Ayrıca glikasyon, anormal biyolojik etkilere neden olan Gelişmiş Glikasyon Son Ürünlerinin (AGE) oluşumuna neden olabilir. AGE'lerin birikmesi, doku proteinlerinin yapılarının ve işlevlerinin değişmesi, AGE proteinlerine özgü reseptörler aracılığıyla hücresel tepkilerin uyarılması ve reaktif oksijen ara ürünlerinin oluşturulması yoluyla doku hasarına yol açar. AGE'ler ayrıca DNA ile reaksiyona girerek mutasyonlara ve DNA transpozisyonuna neden olur. Proteinlerin ve karbonhidratların termal olarak işlenmesi, alerjenitede büyük değişiklikler getirir. AGE'ler antijeniktir ve pişmiş veya depolanmış gıdalarda bulunan önemli neoantijenlerin çoğunu temsil eder.[33] Ayrıca hücrelerdeki normal nitrik oksit ürününe de müdahale ederler.[34]

Serum albümin yapısında çok sayıda lizin ve arginin kalıntısı bulunmasına rağmen çok azı glikasyon reaksiyonunda rol alabilir.[27][35]

Oksidasyon

Albümin çoğu vücut sıvısında baskın olan proteindir, Cys34 vücuttaki en büyük serbest tiyol fraksiyonunu temsil eder. Albümin Cys34 tiol hem indirgenmiş hem de oksitlenmiş formlarda bulunur.[36] Sağlıklı genç yetişkinlerin plazmasında, toplam HSA'nın% 70-80'i indirgenmiş formda veya merkaptoalbumin (HSA-SH) içinde Cys34'ün serbest sülfhidril grubunu içerir.[37] Bununla birlikte, oksidatif stres ile karakterize edilen patolojik durumlarda ve yaşlanma süreci sırasında, oksitlenmiş form veya merkaptoalbümin olmayan (HNA) baskın olabilir.[38] Albümin tiyol, radikal hidroksil (.OH), hidrojen peroksit (H2Ö2) ve peroksinitrit (ONOO.) olarak reaktif nitrojen türleri ve Cys34'ü sülfenik asit türevine (HSA-SOH) oksitlediği gösterilmiştir, merkapto-albümine geri dönüştürülebilir; ancak yüksek reaktif tür konsantrasyonlarında, yapısını etkileyen sülfinik (HSA-SO2H) veya sülfonik aside (HSA-SO3H) geri dönüşü olmayan oksidasyona yol açar.[39] Reaktif oksijen türlerinin (ROS) varlığı, geri dönüşü olmayan yapısal hasara neden olabilir ve protein aktivitelerini değiştirebilir.

Böbrekler yoluyla kayıp

Sağlıklı böbrek, albüminin boyutu ve negatif elektrik yükü, onu dışarıdan glomerulus. Bazılarında olduğu gibi bu her zaman böyle değildir hastalıklar dahil olmak üzere diyabetik nefropati, bu bazen kontrolsüz veya uzun vadeli bir komplikasyon olabilir diyabet proteinlerin glomerulusu geçebileceği. Kayıp albümin, basit bir idrar testi ile tespit edilebilir.[40] Kaybedilen albümin miktarına bağlı olarak, bir hasta normal böbrek fonksiyonuna sahip olabilir, mikroalbüminüri veya albüminüri.

Etkileşimler

İnsan serum albümininin etkileşim ile FCGRT.[41]

Ayrıca henüz tanımlanmamış bir albondin (gp60), belirli bir gp18 / gp30 çifti ve benzeri diğer proteinler osteonektin, hnRNP'ler, kalretikülin, kübilin, ve megalin.[42]

Ayrıca bakınız

Referanslar

  1. ^ a b c GRCh38: Ensembl sürümü 89: ENSG00000163631 - Topluluk, Mayıs 2017
  2. ^ a b c GRCm38: Topluluk sürümü 89: ENSMUSG00000029368 - Topluluk, Mayıs 2017
  3. ^ "İnsan PubMed Referansı:". Ulusal Biyoteknoloji Bilgi Merkezi, ABD Ulusal Tıp Kütüphanesi.
  4. ^ "Mouse PubMed Referansı:". Ulusal Biyoteknoloji Bilgi Merkezi, ABD Ulusal Tıp Kütüphanesi.
  5. ^ "Referans Aralıklarının Uyumlaştırılması" (PDF). patolojiharmony.co.uk. Patoloji Uyumu. Arşivlenen orijinal (PDF) 2 Ağustos 2013. Alındı 23 Haziran 2013.
  6. ^ "Hipoalbüminemi: Arka Plan, Patofizyoloji, Etiyoloji". Medscape Referansı. 2019-11-10. Alındı 2019-12-22.
  7. ^ Kokotis P, Schmelz M, Kostouros E, Karandreas N, Dimopoulos MA (Eylül 2016). "Oksaliplatin Kaynaklı Nöropati: Uzun Süreli Klinik ve Nörofizyolojik Takip Çalışması". Klinik Kolorektal Kanser. 15 (3): e133-40. doi:10.1016 / j.clcc.2016.02.009. PMID  27038553.
  8. ^ Krishnan AV, Goldstein D, Friedlander M, Kiernan MC (Temmuz 2005). "Oksaliplatin kaynaklı nörotoksisite ve nöropati gelişimi". Kas ve Sinir. 32 (1): 51–60. doi:10.1002 / mus.20340. PMID  15880395. S2CID  23098627.
  9. ^ Kaur IP, Singh H (Haziran 2014). "Tüberkülozun daha iyi yönetimi için nanoyapılı ilaç dağıtımı". Kontrollü Salım Dergisi. 184: 36–50. doi:10.1016 / j.jconrel.2014.04.009. PMID  24732260.
  10. ^ Kouchakzadeh H, Shojaosadati SA, Shokri F (Eylül 2014). "Tamoksifenin, değiştirilmiş bir desolvasyon tekniği ile insan serum albümini bazlı nanopartikülat dağıtım sistemine verimli yüklenmesi ve tutulması". Kimya Mühendisliği Araştırma ve Tasarım. 92 (9): 1681–1692. doi:10.1016 / j.cherd.2013.11.024.
  11. ^ di Masi A, Leboffe L, Polticelli F, Tonon F, Zennaro C, Caterino M, Stano P, Fischer S, Hägele M, Müller M, Kleger A, Papatheodorou P, Nocca G, Arcovito A, Gori A, Ruoppolo M, Barth H, Petrosillo N, Ascenzi P, Di Bella S (Eylül 2018). "İnsan Serumu Albümini, Clostridium difficile Zehirlenmesine Karşı Konakçı Savunma Mekanizmasının Temel Bileşenidir". Enfeksiyon Hastalıkları Dergisi. 218 (9): 1424–1435. doi:10.1093 / infdis / jiy338. PMID  29868851.
  12. ^ "Albümin: analit monografı" (PDF). Klinik Biyokimya ve Laboratuvar Tıbbı Derneği. Arşivlenen orijinal (PDF) 13 Kasım 2012 tarihinde. Alındı 23 Haziran 2013.
  13. ^ "Yaygın Laboratuvar Testleri için Normal Aralıklar". 2013-01-14 tarihinde kaynağından arşivlendi. Alındı 2007-12-06.CS1 bakımlı: BOT: orijinal url durumu bilinmiyor (bağlantı) Rush Üniversitesi
  14. ^ Pasantes-Morales H, Wright CE, Gaull GE (Aralık 1984). "Taurin, çinko ve tokoferolün insan lenfoblastoid hücrelerinde retinol kaynaklı hasar üzerindeki koruyucu etkisi". Beslenme Dergisi. 114 (12): 2256–61. doi:10.1093 / jn / 114.12.2256. PMID  6502269.
  15. ^ Masaki T, Matsuura T, Ohkawa K, Miyamura T, Okazaki I, Watanabe T, Suzuki T (Temmuz 2006). "All-trans retinoik asit, C / EBPbeta-LIP'nin indüksiyonu yoluyla insan albümin gen ekspresyonunu aşağı regüle eder". Biyokimyasal Dergi. 397 (2): 345–53. doi:10.1042 / BJ20051863. PMC  1513275. PMID  16608438.
  16. ^ Anderson DM (2000). Dorland'ın resimli tıp sözlüğü (29. baskı). Philadelphia [u.a.]: Saunders. s.860. ISBN  978-0721682617.
  17. ^ a b Green P, Woglom AE, Genereux P, Daneault B, Paradis JM, Schnell S, Hawkey M, Maurer MS, Kirtane AJ, Kodali S, Moses JW, Leon MB, Smith CR, Williams M (Eylül 2012). "Şiddetli aort darlığı olan yaşlı yetişkinlerde kateter transkateter aort kapak replasmanından sonra kırılganlık durumunun sağkalıma etkisi: tek merkezli deneyim". JACC. Kardiyovasküler Müdahaleler. 5 (9): 974–81. doi:10.1016 / j.jcin.2012.06.011. PMC  3717525. PMID  22995885.
  18. ^ a b Busher JT (1990). "Bölüm 101: Serum Albümini ve Globulin". Walker HK, Hall WD, Hurst JW (editörler). Klinik yöntemler: tarihçe, fiziksel ve laboratuvar incelemeleri (3. baskı). Boston: Butterworths. ISBN  978-0409900774.
  19. ^ Mutlu EA, Keshavarzian A, Mutlu GM (Haziran 2006). "Hiperalbüminemi ve yüksek proteinli diyetle bağlantılı yüksek transaminazlar". İskandinav Gastroenteroloji Dergisi. 41 (6): 759–60. doi:10.1080/00365520500442625. PMID  16716979. S2CID  21264934.
  20. ^ a b Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (Kasım 2011). "Kritik hastalarda resüsitasyon ve hacim genişletme için insan albümini çözeltisi". Sistematik İncelemelerin Cochrane Veritabanı (11): CD001208. doi:10.1002 / 14651858.CD001208.pub4. hdl:2299/5243. PMC  7055200. PMID  22071799.
  21. ^ Roberts I, Blackhall K, Alderson P, Bunn F, Schierhout G (Kasım 2011). "Kritik hastalarda resüsitasyon ve hacim genişletme için insan albümini çözeltisi". Sistematik İncelemelerin Cochrane Veritabanı (11): CD001208. doi:10.1002 / 14651858.CD001208.pub4. PMC  7055200. PMID  22071799.
  22. ^ Lo AH, Kripfgans OD, Carson PL, Rothman ED, Fowlkes JB (Mayıs 2007). "Akustik damlacık buharlaşma eşiği: darbe süresi ve kontrast maddenin etkileri". Ultrasonik, Ferroelektrik ve Frekans Kontrolünde IEEE İşlemleri. 54 (5): 933–46. doi:10.1109 / tuffc.2007.339. PMID  17523558. S2CID  11983041.
  23. ^ Ascenzi P, Leboffe L, Toti D, Polticelli F, Trezza V (Ağustos 2018). "İnsan serum albümininin FA1 bölgesi tarafından Fipronil tanıma". Moleküler Tanıma Dergisi. 31 (8): e2713. doi:10.1002 / jmr.2713. PMID  29656610. S2CID  4894574.
  24. ^ Caraceni P, Riggio O, Angeli P, Alessandria C, Neri S, Foschi FG, ve diğerleri. (Haziran 2018). "Dekompanse sirozda uzun süreli albümin uygulaması (ANSWER): açık etiketli, randomize bir çalışma". Lancet. 391 (10138): 2417–2429. doi:10.1016 / S0140-6736 (18) 30840-7. hdl:2108/208667. PMID  29861076. S2CID  44120418.
  25. ^ Rahbar S (Ekim 1968). "Şeker hastalarının kırmızı hücrelerinde anormal hemoglobin". Clinica Chimica Açta; Uluslararası Klinik Kimya Dergisi. 22 (2): 296–8. doi:10.1016/0009-8981(68)90372-0. PMID  5687098.
  26. ^ a b Gün JF, Thorpe SR, Baynes JW (Şubat 1979). "Nonenzimatik olarak glukosile edilmiş albümin. Normal insan serumundan in vitro hazırlama ve izolasyon". Biyolojik Kimya Dergisi. 254 (3): 595–7. PMID  762083.
  27. ^ a b c Iberg N, Flückiger R (Ekim 1986). "Albüminin in vivo enzimatik olmayan glikosilasyonu. Çoklu glikosile edilmiş sitelerin belirlenmesi". Biyolojik Kimya Dergisi. 261 (29): 13542–5. PMID  3759977.
  28. ^ Jakus V, Hrnciarová M, Cársky J, Krahulec B, Rietbrock N (1999). "Nonenzimatik protein glikasyonunun ve lipid peroksidasyonunun antioksidan aktiviteye sahip ilaçlarla inhibisyonu". Yaşam Bilimleri. 65 (18–19): 1991–3. doi:10.1016 / S0024-3205 (99) 00462-2. PMID  10576452.
  29. ^ Mahmadi-Nejad A, Moosavi-Movahedi AA, Hakimelahi GH, Sheibani N (Eylül 2002). "İnsan serum albümininin glikoz ile etkileşimlerinin termodinamik analizi: diyabetik glikoz konsantrasyonu aralığına ilişkin bilgiler". Uluslararası Biyokimya ve Hücre Biyolojisi Dergisi. 34 (9): 1115–24. doi:10.1016 / S1357-2725 (02) 00031-6. PMID  12009306.
  30. ^ Shaklai N, Garlick RL, Bunn HF (Mart 1984). "İnsan serum albümininin enzimatik olmayan glikosilasyonu, yapısını ve işlevini değiştirir". Biyolojik Kimya Dergisi. 259 (6): 3812–7. PMID  6706980.
  31. ^ Mendez DL, Jensen RA, McElroy LA, Pena JM, Esquerra RM (Aralık 2005). "Enzimatik olmayan glikasyonun insan serum albümininin açılması üzerindeki etkisi". Biyokimya ve Biyofizik Arşivleri. 444 (2): 92–9. doi:10.1016 / j.abb.2005.10.019. PMID  16309624.
  32. ^ Muhammed-Nejada A, Moosavi-Movahedi AA, Safariana S, Naderi-Maneshc MH, Ranjbarc B, Farzamid B, Mostafavie H, Larijanif MB, Hakimelahi GH (Temmuz 2002). "İnsan serum albümininin nonezimatik glikosilasyonunun termal analizi: diferansiyel tarama kalorimetrisi ve dairesel dikroizm çalışmaları". Thermochimica Açta. 389 (1–2): 141–151. doi:10.1016 / S0040-6031 (02) 00006-0.
  33. ^ Kańska U, Boratyński J (2002). "Proteinlerin D-glikoz ve D-fruktoz ile termal glikasyonu". Archivum Immunologiae et Therapiae Experimentalis. 50 (1): 61–6. PMID  11916310.
  34. ^ Rojas A, Romay S, González D, Herrera B, Delgado R, Otero K (Şubat 2000). "Albüminden türetilmiş gelişmiş glikosilasyon son ürünleri ile endotelyal nitrik oksit sentaz ekspresyonunun düzenlenmesi". Dolaşım Araştırması. 86 (3): E50-4. doi:10.1161 / 01.RES.86.3.e50. PMID  10679490.
  35. ^ Garlick RL, Mazer JS (Mayıs 1983). "İnsan serum albümininin in vivo enzimatik olmayan glikosilasyonunun ana bölgesi". Biyolojik Kimya Dergisi. 258 (10): 6142–6. PMID  6853480.
  36. ^ Kawakami A, Kubota K, Yamada N, Tagami U, Takehana K, Sonaka I, Suzuki E, Hirayama K (Temmuz 2006). "Okside insan serum albümininin tanımlanması ve karakterizasyonu. Hafif bir yapısal değişiklik, ligand bağlama ve antioksidan fonksiyonlarını bozar". FEBS Dergisi. 273 (14): 3346–57. doi:10.1111 / j.1742-4658.2006.05341.x. PMID  16857017. S2CID  12844381.
  37. ^ Turell L, Carballal S, Botti H, Radi R, Alvarez B (Nisan 2009). "Albümin tiyolün sülfenik aside oksidasyonu ve intravasküler bölmedeki etkileri". Brezilya Tıbbi ve Biyolojik Araştırma Dergisi = Revista Brasileira de Pesquisas Medicas e Biologicas. 42 (4): 305–11. doi:10.1590 / s0100-879x2009000400001. PMID  19330257.
  38. ^ Rosas-Díaz M, Camarillo-Cadena M, Hernández-Arana A, Ramón-Gallegos E, Medina-Navarro R (Haziran 2015). "Antioksidan kapasitesi ve diyabetik nefropatinin ileri evrelerinde hastalardan alınan insan serum albümininin yapısal değişiklikleri ve diyalizin etkisi". Moleküler ve Hücresel Biyokimya. 404 (1–2): 193–201. doi:10.1007 / s11010-015-2378-2. PMID  25758354. S2CID  6718332.
  39. ^ Matsuyama Y, Terawaki H, Terada T, Era S (Ağustos 2009). "Albümin tiyol oksidasyonu ve serum protein karbonil oluşumu, kronik böbrek hastalığının ilerleyen aşamaları ile giderek artmaktadır". Klinik ve Deneysel Nefroloji. 13 (4): 308–315. doi:10.1007 / s10157-009-0161-y. PMID  19363646. S2CID  20886185.
  40. ^ "Mikroalbümin İdrar Testi". WebMD.
  41. ^ Chaudhury C, Mehnaz S, Robinson JM, Hayton WL, Pearl DK, Roopenian DC, Anderson CL (Şubat 2003). "IgG (FcRn) için başlıca histokompatibilite kompleksi ile ilişkili Fc reseptörü albümini bağlar ve ömrünü uzatır". Deneysel Tıp Dergisi. 197 (3): 315–22. doi:10.1084 / jem.20021829. PMC  2193842. PMID  12566415.
  42. ^ Merlot AM, Kalinowski DS, Richardson DR (2014). "Serum albümininin sırlarını çözme - bir serum proteininden daha fazlası". Fizyolojide Sınırlar. 5: 299. doi:10.3389 / fphys.2014.00299. PMC  4129365. PMID  25161624.

daha fazla okuma

Dış bağlantılar