Solvasyon kabuğu - Solvation shell

İlk çözme kabuğu sodyum iyon suda çözünmüş

Bir çözme kabuğu herhangi bir çözücü arayüzüdür kimyasal bileşik veya oluşturan biyomolekül çözünen. Çözücü olduğunda Su genellikle bir nemlendirme kabuğu veya hidrasyon küresi. Her bir çözünen birimini çevreleyen çözücü moleküllerinin sayısı, hidrasyon numarası çözünen.

Klasik bir örnek, su moleküllerinin bir metal iyonu etrafında dizilmesidir. Örneğin, ikincisi bir katyon ise, elektronegatif Su molekülünün oksijen atomu, elektrostatik olarak metal iyonu üzerindeki pozitif yüke çekilecektir. Sonuç, iyonu çevreleyen su moleküllerinden oluşan bir solvasyon kabuğu. Bu kabuk, iyonun yüküne, dağılımına ve uzamsal boyutlarına bağlı olarak birkaç molekül kalınlığında olabilir.

Bir çözücü içinde çözülmüş bir tuzdan anyonlar ve katyonlar etrafındaki çözücü kabuğuna bir dizi çözücü molekülü katılır. Sulu çözeltilerdeki metal iyonları form metal aquo kompleksleri. Bu sayı, diğerleri arasında sıkıştırılabilirlik ve NMR ölçümleri gibi çeşitli yöntemlerle belirlenebilir.

Bir elektrolitin aktivite katsayısı ve çözme kabuk sayısı ile ilişkisi

Çözünmüş bir elektrolitin solvasyon kabuk numarası, şunun istatistiksel bileşenine bağlanabilir. aktivite katsayısı elektrolitin ve konsantre bir çözelti içinde çözünmüş bir elektrolitin görünen molar hacmi ile çözücünün (su) molar hacmi arasındaki orana:

[1]

Proteinlerin hidrasyon kabukları

Proteinlerin çevresinde oluşan hidrasyon kabuğu (bazen hidrasyon tabakası olarak da adlandırılır) biyokimyada özellikle önemlidir. Protein yüzeyinin çevreleyen su ile bu etkileşimi genellikle protein hidrasyonu olarak adlandırılır ve proteinin aktivitesi için temeldir.[2] Bir proteinin etrafındaki hidrasyon tabakasının, toplu sudan 1 nm'lik bir mesafeye kadar farklı dinamiklere sahip olduğu bulunmuştur. Belirli bir su molekülünün protein yüzeyi ile temas süresi, nanosaniye altı aralıkta olabilirken moleküler dinamik simülasyonlar, suyun dışarıdaki toplu suyla karıştırılmadan önce hidrasyon kabuğunda geçirdiği sürenin femtosaniye ila pikosaniye aralığında olabileceğini göstermektedir.[2]

Diğer çözücüler ve çözücülerle, değişen sterik ve kinetik faktörler de çözme kabuğunu etkileyebilir.

Dehidronlar

Dehidron bir omurgadır hidrojen bağı su saldırısından tamamen korunmamış ve kendi kendini geliştirme eğilimi olan bir proteinde dehidrasyon, her ikisi de bir süreç enerjik olarak ve termodinamik olarak tercih etti.[3][4] Eksik bir yan zincir kümelenmesinden kaynaklanırlar polar olmayan "saran" gruplar kutup içinde çift protein yapısı. Dehidronlar çevredeki suyun uzaklaştırılmasını sağlar. protein dernekleri veya ligand bağlama.[3] Dehidronlar, çözünebilir bir proteinin sulu arayüzünü veya arayüzdeki "epistrüktürel gerilimi" yaymak için gereken birim alan başına tersine çevrilebilir iş hesaplanarak belirlenebilir.[5][6]:217–33 Tanımlandıktan sonra dehidronlar, ilaç keşfi hem yeni bileşikleri tanımlamak hem de mevcut bileşikleri optimize etmek için; kimyasallar olabilir tasarlanmış hedefle birleştiklerinde dehidronları su saldırılarından "sarmak" veya korumak.[3][6]:1–15[7][8]

Ayrıca bakınız

Referanslar

  1. ^ Glueckauf, E. (1955). "İyonik hidrasyonun konsantre elektrolit çözeltilerindeki aktivite katsayıları üzerindeki etkisi". Faraday Derneği'nin İşlemleri. 51: 1235. doi:10.1039 / TF9555101235.
  2. ^ a b Zhang, L .; Wang, L .; Kao, Y-T .; Qiu, W .; Yang, Y .; Okobiah, O .; Zhong, D. (2007). "Bir protein yüzeyi etrafındaki hidrasyon dinamiklerini haritalama". Ulusal Bilimler Akademisi Bildiriler Kitabı. 104 (47): 18461–18466. Bibcode:2007PNAS..10418461Z. doi:10.1073 / pnas.0707647104. PMC  2141799. PMID  18003912.
  3. ^ a b c Fernández, A; Crespo, A (Kasım 2008). "Protein sarma: birleşme, toplanma ve ilaç tasarımı için moleküler bir belirteç". Chem Soc Rev. 37 (11): 2373–82. doi:10.1039 / b804150b. PMID  18949110.
  4. ^ Top P (Ocak 2008). "Hücre biyolojisinde aktif bir bileşen olarak su". Chem. Rev. 108 (1): 74–108. doi:10.1021 / cr068037a. PMID  18095715.
  5. ^ Fernández, A (Mayıs 2012). "Epistrüktürel gerilim protein birlikteliklerini teşvik eder" (PDF). Phys. Rev. Lett. 108 (18): 188102. Bibcode:2012PhRvL.108r8102F. doi:10.1103 / physrevlett.108.188102. hdl:11336/17929. PMID  22681121. Lay özeti: Proteinler suyun izin verdiği yerde birleşir
  6. ^ a b Ariel Fernandez. İlaç Tasarımı için Dönüştürücü Kavramlar: Hedef Sarma: Hedef Sarma. Springer Science & Business Media, 2010. ISBN  978-3-642-11791-6
  7. ^ Demetri, GD (Aralık 2007). "Kanser tedavisinde kalp riskini azaltmak için imatinibin yapısal olarak yeniden yapılandırılması". J Clin Invest. 117 (12): 3650–3. doi:10.1172 / JCI34252. PMC  2096446. PMID  18060025.
  8. ^ Sarah Crunkhorn for Nature Reviews Drug Discovery. Şubat 2008. Araştırmada Öne Çıkanlar: Antikanser ilaçlar: Kinaz inhibitörlerinin yeniden tasarlanması.

Dış bağlantılar