Siyaliltransferaz - Sialyltransferase

Glikosiltransferaz ailesi 29 (sialiltransferaz)
Tanımlayıcılar
SembolGlyco_transf_29
PfamPF00777
InterProIPR001675
Membranom287

Siyaliltransferazlar vardır enzimler o transfer siyalik asit doğmaya oligosakkarit.[1] Her bir siyaliltransferaz, belirli bir şeker substrat. Sialiltransferazlar, sialilatlanmış uç kısımlara sialik asit ekler. glikolipitler (gangliosidler ) veya N- veya O-bağlantılı şeker zincirlerine glikoproteinler.

Disakkaritlerin, oligosakkaritlerin ve polisakkaritlerin biyosentezi, yüzlerce farklı glikosiltransferazın faaliyetini içerir. Bu enzimler, glikosidik bağlar oluşturarak şeker gruplarının aktive edilmiş donör moleküllerden spesifik alıcı moleküllere transferini katalize eder. Nükleotid difosfo-şeker, nükleotid monofosfo-şeker ve şeker fosfatları kullanan bir glikosiltransferaz sınıflandırması (EC 2.4.1.- ) ve ilgili proteinler farklı dizi bazlı aileler halinde tarif edilmiştir.[2] Bu sınıflandırma CAZy (CArbohydrate-Active EnZymes) web sitesinde mevcuttur.[3] Ailelerin her birinde aynı üç boyutlu katlamanın meydana gelmesi beklenir. 3 Boyutlu yapılar sekanslardan daha iyi korunduğu için, sekans benzerlikleri temelinde tanımlanan ailelerin birçoğu benzer 3 boyutlu yapılara sahip olabilir ve bu nedenle 'klanlar' oluşturur.

Sialiltransferazlar glikosiltransferaz ailesi 29'a (CAZY GT_29 ) bir dizi bilinen aktiviteye sahip enzimleri içeren; siyaliltransferaz (EC 2.4.99 ), beta-galaktosamid alfa-2,6-sialiltransferaz (EC 2.4.99.1 ), alfa-N-asetilgalaktosaminid alfa-2,6-sialiltransferaz (EC 2.4.99.3 ), beta-galaktozid alfa-2,3-sialiltransferaz (EC 2.4.99.4 ), N-asetillaktosaminid alfa-2,3-sialiltransferaz (EC 2.4.99.6 ), alfa-N-asetil-nöraminid alfa-2,8-sialiltransferaz (EC 2.4.99.8 ); laktosilseramid alfa-2,3-sialiltransferaz (EC 2.4.99.9 ). Bu enzimler, bir nükleotid difosfoseker yerine verici olarak bir nükleotid monofosfoseker (CMP-NeuA) kullanır.

Sialiltransferaz, thr veya ser'e O-bağlı şeker zincirlerinde bulunan NEUAC-Alfa-2,3-GAL-Beta-1,3-GALNAC- sekansının sentezinden ve ayrıca belirli gangliosidler üzerinde bir terminal sekans olarak sorumlu olabilir. Bu enzimler, glikosilasyon sırasında siyaliltransfer reaksiyonlarını katalize eder ve tip II membran proteinleridir.

Etki ettikleri alıcı yapı ve oluşturdukları şeker bağlantısı türüne göre ayırt edilebilen yaklaşık yirmi farklı sialiltransferaz vardır. Örneğin, bir grup sialiltransferaz, siyalik asidi bir alfa-2,3 bağı ile ekler. galaktoz diğer sialiltransferazlar, galaktoza bir alfa-2,6 bağı ile siyalik asit ilave ederken N-asetilgalaktozamin. Tuhaf bir siyaliltransferaz türü, diğer sialik asit birimlerine bir alfa-2,8 bağı ile sialik asit ekler ve polisiyalik asit. Diğerleri için olduğu gibi glikosiltransferazlar, sialiltransferazların ekspresyonu sırasında derin değişikliklere uğrar. hücre farklılaşması ve neoplastik dönüşüm; bazı durumlarda bu tür değişiklikler fenotipik değişiklikler.[4]

Bu alanı içeren insan proteinleri

SIAT4C; SIAT9; ST3GAL1; ST3GAL2; ST3GAL3; ST3GAL4; ST3GAL5; ST3GAL6; ST3GalIII; ST6GAL1; ST6GAL2; ST6Gal; ST8SIA1; ST8SIA2; ST8SIA3; ST8SIA4; ST8SIA5; ST8SIA6; ST8Sia;

Referanslar

  1. ^ Harduin-Lepers A, Vallejo-Ruiz V, Krzewinski-Recchi MA, Samyn-Petit B, Julien S, Delannoy P. İnsan sialiltransferaz ailesi.Biochimie. 2001 Ağu; 83 (8): 727-37
  2. ^ Henrissat B, Davies GJ, Campbell JA, Bulone V (1997). "Amino asit dizisi benzerliklerine dayalı bir nükleotid-difosfo-şeker glikosiltransferaz sınıflandırması". Biochem. J. 326 (3): 929–939. doi:10.1042 / bj3260929u. PMC  1218753. PMID  9334165.
  3. ^ Henrissat B, Coutinho PM (1999). "Karbonhidrat-Aktif Enzimler sunucusu". Alıntı dergisi gerektirir | günlük = (Yardım)
  4. ^ Dall'Olio ve Chiricolo, Glikokonjugat J. 18 841-850, 2001

daha fazla okuma

Dış bağlantılar

Bu makale kamu malı metinleri içermektedir Pfam ve InterPro: IPR001675